kcat,kd Och KM == kcat,kd och KM är termer som är användbara i beskrivningen av ett enzym som följer Michaelis-Menten kinetik.

• kcat är en konstant som beskriver omsättningshastigheten för ett enzym-substratkomplex till produkt och enzym. Det är också katalysatorhastigheten med ett visst substrat.

Kd är dissociationskonstant. som beskriver hur affinite två reaktanter är i en reaktion. Följande reaktion är ett exempel för att visa dissociationskonstant:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

där A och B är de två reaktanten, AB är det bildade komplexet, k-1 är omvänd konstant hastighet och k1 är den främre konstanta hastigheten. Dissociationskonstanten definieras som: kd=k-1 / k1.
ju mindre dissociationskonstanten är, desto bättre kan två reaktanter kombineras. Eftersom affiniteten hos enzym med substrat bestämmer hur gynnsam reaktionen kan bilda enzym-substratkomplex, studeras kd ofta i Michaelis-Menten ekvation.

• KM är Michaelis-konstanten som beskriver mängden substrat som behövs för att enzymet ska erhålla hälften av sin maximala reaktionshastighet.

härrör från Michaelis-Menten ekvation: kM=(k-1 + kcat)/k1
eftersom KM, som också kallas Michaelis konstant, är en viktig konstant för att studera förmågan hos katalysreaktion av enzym med specifikt substrat. kM kan separeras i två delar:
a.kd
det första steget av katalys kinetisk är bindningen mellan substrat och enzym, vilket också är hastigheten bestämmer steget i reaktionen. ju bättre enzym binder till substrat, desto mindre kdis, desto mindre kM är.
b. kcat
det andra steget av katalyskinetisk är bildandet av produkten. Ju större kcat är, desto gynnsammare är reaktionen mot produkten och desto större kM är.
det verkar finnas en motsägelse mellan kd och kcat i Michelis konstanta ekvation: ju bättre enzym till det specifika substratet, desto mindre kd är och den större kcat är. Men vad som bestämmer prestanda för katalysreaktionen är dissociationskonstant kd, eftersom det första steget i reaktionen-bindningen är hastigheten bestämmer steget, bildar enzym-substratkomplex är det väsentliga steget för att bilda produkt, sålunda är kd den viktigaste faktorn för att bestämma kM
tillsammans visar de en enzympreferens för olika substrat.
kcat / KM resulterar i hastighetskonstanten som mäter katalytisk effektivitet. Detta mått på effektivitet är till hjälp för att avgöra om hastigheten begränsas av skapandet av produkten eller mängden substrat i miljön.
i situationer där k – 1 (den hastighet vid vilken substrat frigörs från enzymet) är mycket större än k2 (den hastighet vid vilken substrat omvandlas till produkt), om effektivitetshastigheten är:

• hög, är kcat mycket större än KM och enzymkomplexet omvandlar en större andel av substratet som det binder till produkt. Denna ökade omvandling kan ses på ett av två sätt – antingen substrat binder fastare till enzymet, en följd av relativt låg KM, eller en större andel av substratet som är bundet omvandlas innan det dissocierar, på grund av en stor omsättningshastighet kcat.
• låg, kcat är mycket mindre än KM, och komplexet omvandlar en mindre andel av substratet som det binder till produkt.

kcat/KM mäter den katalytiska effektiviteten, dock endast när substratkoncentrationen är mycket lägre än KM. Om man tittar på enzym/substrat katalytisk reaktionsekvation,

med hastigheten går mot ES är k1, hastigheten går tillbaka mot E+S är K-1, och hastigheten som går mot produktbildning (E+P) är k2 eller kcat, framgår det av

kcat/km=K1

att även om kcat är mycket större än K-1 (mycket mer än stor effektivitet, ekvationen kommer fortfarande att begränsas av K1, vilket är graden av ES-bildning. Detta berättar för oss att kcat/KM har en gräns för effektivitet genom att det inte kan vara snabbare än det diffusionskontrollerade mötet mellan ett enzym och dess substrat (k1). Därför har enzymer som har höga kcat / KM-förhållanden i huvudsak uppnått kinetisk perfektion eftersom de har kommit mycket nära att nå fullständig effektivitet endast begränsas av den hastighet med vilken de möter substratet i lösning.

i fall nära gränsen kan det finnas attraktiva elektrostatiska krafter på enzymet som lockar substratet till det aktiva stället, känt som Circe-effekter. Diffusion i lösning kan delvis övervinnas genom att begränsa substrat och produkter i den begränsade volymen av ett multienzymkomplex. Vissa serier av enzymer är associerade i organiserade enheter så att produkten av ett enzym snabbt hittas av nästa enzym.