Peptidbindningsdefinition

en peptidbindning är en kovalent bindning bildad mellan två aminosyror. Levande organismer använder peptidbindningar för att bilda långa kedjor av aminosyror, kända som proteiner. Proteiner används i många roller inklusive strukturellt stöd, katalyserar viktiga reaktioner och känner igen molekyler i miljön. En peptidbindning är därför grunden för de flesta biologiska reaktioner. Att bilda peptidbindningar är ett krav för allt liv, och processen är mycket lik i alla former av liv.

Peptidbindningsbildning

på molekylär nivå bildas en peptidbindning genom en uttorkningsreaktion. Som framgår av bilden nedan kan två aminosyror binda samman när två väten och ett syre avlägsnas från molekylerna. En aminosyra presenterar en karboxylgrupp till reaktionen och förlorar en hydroxylgrupp i reaktionen (C fördubblades bunden till en O). Aminogruppen i den andra aminosyran förlorar ett väte. Kvävet ersätter sedan i stället för hydroxylgruppen och bildar en peptidbindning. Det är därför peptidbindningar också kallas substituerade amidbindningar. De två aminosyrorna är nu kända som rester eftersom de har förlorat flera atomer och de är nu kovalent bundna till varandra.

kol-kvävebindningen som bildas i en peptidbindning skiljer sig från kol-kvävebindningarna i andra delar av molekylen. Syret på karboxylsidan av bindningen är något negativt i laddning. Kvävet behåller en något positiv laddning. Denna interaktion får kol och kväve att dela fler väljare än de normalt skulle, och en elektrisk dipol är etablerad. De extra elektronerna gör att bindningen fungerar som en dubbelbindning, som är styv och inte kan rotera. Denna enhet av 6 molekyler är känd som peptidgruppen och avbildas ofta som en boll eller platt plan. Kolerna vid centra för varje aminosyra har 4 lika bindningar och kan rotera fritt. Således, när många aminosyror är kopplade ihop bildar de kedjor av styva plan av atomer runt peptidbindningen, förbundna med flexibla kolbindningar. Detta gör det möjligt för en peptidkedja att rotera och böja, vilket leder till avancerade formationer som kan katalysera reaktioner.

medan forskare har räknat ut hur man ansluter en kedja av flera aminosyror, har ett typiskt protein tusentals rester kopplade i serie. Dessutom gynnar reaktionen enskilda aminosyror och tar en hel del aktiveringsenergi att göra. Därför är det inte lätt att skapa proteiner utan enzymer. För att göra detta effektivt har celler utvecklat en effektiv mekanism för att bygga nya proteiner. I genomet hos varje organism finns kodon som beskriver olika aminosyror. Genomet bär den exakta sekvensen av dessa aminosyror, som tillsammans kommer att ge ett funktionellt protein. Först måste informationen kopieras till en messenger RNA (mRNA) molekyl. Därefter binder överföring rna (tRNA) till specifika aminosyror. Dessa tRNA motsvarar olika mRNA-kodoner, som i sin tur motsvarar olika DNA-kodoner. Den faktiska peptidbindningen bildas i en speciell proteinmakrostruktur som kallas ribosomen, bilden nedan.

ribosomen är en mycket stor och komplex cellulär struktur bestående av proteiner, RNA och olika andra komponenter som hjälper till att katalysera bildandet av en peptidbindning. Detta är känt som förlängningssteget för proteinsyntes. Ribosomen hjälper till att matcha tRNA till motsvarande mRNA. I sin tur ändrar RNA formen något, vilket katalyserar reaktionen mellan två aminosyror och utvisar en vattenmolekyl. Kedjan som bildas lämnar ribosomen. Ribosomen, som är ett stort protein i sig, ändrar form efter att reaktionen har ägt rum och rör sig längre ner i mRNA-strängen och startar processen över. Så småningom ett kodon som signalerar slutet av proteinet påträffas låta ribosomen vet hela proteinet har skapats. Vid denna tidpunkt kommer mRNA och det nya proteinet att utvisas, och ett nytt mRNA kommer att plockas upp, vilket skapar ett helt annat protein.

allt liv är baserat på bindningar mellan cirka 20 olika aminosyror, som alla organismer använder och modifierar till sitt eget syfte. Antalet olika kombinationer är obegränsat, medan peptidgrupper i proteiner bildar peptidryggben i alla proteiner. De olika grupperna som är fästa vid varje aminosyra får molekylen att vikas och böjas till komplicerade strukturer på grund av svaga interaktioner mellan molekylerna i olika grupper. Därför finns det över de många miljoner proteiner som skapas av olika arter flera mycket liknande strukturer som motsvarar liknande sekvenser av aminosyror. Eftersom aminosyror är anslutna i en serie med en liknande riktning, drar forskare vanligtvis och identifierar proteiner som börjar från amino-eller kvävesidan och går igenom karboxylterminalen som en slutpunkt.

frågesport

1. När en organism konsumerar andra organismer måste den demontera peptidbindningarna mellan aminosyror för att kunna använda aminosyrorna det egna proteiner. Vilket av följande krävs för nedbrytning av proteiner?
A. magsyra
B. vatten
C. tänder

2. En forskare behöver producera en stor mängd av ett specifikt protein för medicinska ändamål. Vilka av dessa metoder skulle vara mest framgångsrika i storskalig proteintillverkning?
A. göra individuella proteiner i provrör.
B. genetiskt konstruera a-bakterier för att skapa proteinet.
C. samla och rena proteinet från naturen.

3. Peptidbindningarna mellan aminosyrorna valin och tyrosin är desamma som peptidbindningarna mellan aminosyrorna serin och lysin. Men även dessa små dipeptider beter sig mycket annorlunda än varandra på det sätt som den totala molekylen böjer och viks. Om peptidbindningarna är desamma, Vad orsakar denna skillnad?
A. varje aminosyra har en specifik sidokedja som interagerar med omgivningen.
B. kolen i varje aminosyra är olika, vilket orsakar en annan form.
C. aminogrupperna i varje aminosyra orsakar förändringar i formen.