peptidebinding definitie

een peptidebinding is een covalente binding gevormd tussen twee aminozuren. Het leven organismen gebruiken peptide banden om lange kettingen van aminozuren, als proteã nen te vormen die worden bekend. De proteã nen worden gebruikt in vele rollen met inbegrip van structurele steun, die belangrijke reacties katalyseren, en molecules in het milieu erkennen. Een peptide band is daarom de basis van de meeste biologische reacties. Het vormen van peptide banden is een vereiste voor al het leven, en het proces is zeer gelijkaardig in alle vormen van het leven.

peptidebinding

op moleculair niveau wordt een peptidebinding gevormd door een dehydratiereactie. Zoals in het beeld hieronder wordt gezien, kunnen twee aminozuren samen binden wanneer twee waterstof en een zuurstof uit de molecules worden verwijderd. Eén aminozuur presenteert een carboxylgroep aan de reactie, en verliest een hydroxylgroep in de reactie (de C verdubbelde gebonden aan een O). De aminogroep van het andere aminozuur verliest een waterstof. De stikstof vervangt dan in plaats van de hydroxylgroep, die een peptideband vormen. Dit is waarom peptide banden ook als gesubstitueerde amideverbanden worden gekend. De twee aminozuren zijn nu bekend als residuen aangezien zij verscheidene atomen hebben verloren en zij nu covalent met elkaar verbonden zijn.

De koolstof-stikstofbinding die in een peptidebinding wordt gevormd, verschilt van de koolstof-stikstofbinding in andere delen van het molecuul. De zuurstof aan de carboxylzijde van de binding is licht negatief in de leiding. De stikstof behoudt een licht positieve lading. Deze interactie veroorzaakt de koolstof en stikstof om meer kiezers te delen dan zij normaal zouden doen, en een elektrische dipool wordt gevestigd. De extra elektronen zorgen ervoor dat de binding werkt als een dubbele binding, die stijf is en niet kan draaien. Deze eenheid van 6 molecules staat bekend als de peptide groep en wordt vaak afgebeeld als bal of vlak vlak. De koolstoffen in het midden van elk aminozuur hebben 4 gelijke bindingen en kunnen vrij roteren. Aldus, wanneer vele aminozuren samen worden verbonden vormen zij kettingen van stijve vlakken van atomen rond de peptide band, die door flexibele koolstofbanden wordt verbonden. Dit staat een peptide ketting toe om te draaien en te buigen, leidend tot de geavanceerde formaties die reacties kunnen katalyseren.

terwijl wetenschappers hebben uitgezocht hoe een keten van verschillende aminozuren te verbinden, heeft een typisch eiwit duizenden residuen verbonden in reeksen. Bovendien, de reactie begunstigt individuele aminozuren en neemt heel wat activeringsenergie te doen. Daarom is het creëren van eiwitten zonder enzymen niet eenvoudig. Om dit efficiënt te doen, hebben de cellen een efficiënt mechanisme voor de bouw van nieuwe proteã nen ontwikkeld. In het genoom van elk organisme, bestaan codons die verschillende aminozuren beschrijven. Het genoom draagt de nauwkeurige opeenvolging van deze aminozuren, die samen een functionele proteã ne zullen opleveren. Eerst, moet de informatie op een molecuul van boodschappersRNA (mRNA) worden gekopieerd. Vervolgens bindt de overdracht RNAs (tRNA) aan specifieke aminozuren. Deze tRNAs komen overeen met verschillende mRNA-codons, die op hun beurt overeenkomen met verschillende DNA-codons. De daadwerkelijke peptide band wordt gevormd in een speciale eiwit macrostructuur die als ribosoom wordt bekend, hieronder wordt afgebeeld.

het ribosoom is een zeer grote en complexe cellulaire structuur bestaande uit eiwitten, RNA en diverse andere componenten die helpen bij het katalyseren van de vorming van een peptidebinding. Dit staat bekend als het elongatiestadium van eiwitsynthese. Het ribosoom helpt tRNA aan overeenkomstige mRNA aanpassen. Op zijn beurt verandert RNA lichtjes van vorm, wat de reactie tussen twee aminozuren katalyseert en een watermolecuul uitdrijft. De ketting die wordt gevormd verlaat het ribosoom. Het ribosoom, die een grote proteã ne zelf zijn, verandert vorm nadat de reactie heeft plaatsgevonden, en beweegt verder onderaan de mRNA bundel, die het proces over beginnen. Uiteindelijk wordt een codon dat het eind van de proteã ne signaleert ontmoet die het ribosoom laten weten de volledige proteã ne is gecreeerd. Op dit punt, zullen de mRNA en de nieuwe proteã ne worden verdreven, en een nieuwe mRNA zal worden opgenomen, die tot een geheel andere proteã ne leiden.

alle leven is gebaseerd op bindingen tussen ongeveer 20 verschillende aminozuren, die alle organismen gebruiken en voor hun eigen doel wijzigen. Het aantal verschillende combinaties is grenzeloos, terwijl peptide groepen in proteã nen peptide backbones in alle proteã nen vormen. De verschillende groepen in bijlage aan elk aminozuur veroorzaken de molecule om in ingewikkelde structuren te vouwen en te buigen, toe te schrijven aan zwakke interactie tussen de molecules van verschillende groepen. Daarom, over de vele miljoenen proteã nen die door verschillende species worden gecreeerd, bestaan er verscheidene zeer gelijkaardige structuren die aan gelijkaardige opeenvolgingen van aminozuren corresponderen. Omdat de aminozuren in een reeks met een gelijkaardige richting worden verbonden, trekt de wetenschapper typisch proteã nen die van de amino, of stikstofkant beginnen, en door de carboxylterminal als eindpunt gaan.

Quiz

1. Wanneer een organisme andere organismen consumeert, moet het de peptidebindingen tussen aminozuren demonteren om de aminozuren het zijn eigen eiwitten te kunnen gebruiken. Welke van de volgende is nodig voor de vertering van eiwitten?
A. maagzuur
B. Water
C. tanden

2. Een wetenschapper moet een grote hoeveelheid van een specifiek eiwit produceren voor medische doeleinden. Welke van deze methoden zou het meest succesvol zijn in grootschalige eiwitproductie?A. Het maken van individuele eiwitten in reageerbuisjes.B. genetisch engineering van een bacterie om het eiwit te maken.C. verzamelen en zuiveren van het eiwit uit de natuur.

3. De peptidebindingen tussen de aminozuren valine en tyrosine zijn hetzelfde als de peptidebindingen tussen de aminozuren serine en lysine. Nochtans, gedragen zelfs deze kleine dipeptides zich veel verschillend van elkaar in de manier waarop de Globale molecuul buigt en vouwt. Als de peptidebindingen hetzelfde zijn, wat veroorzaakt dit verschil?elk aminozuur heeft een specifieke zijketen, die in wisselwerking staat met zijn omgeving.de koolstof in elk aminozuur is verschillend, waardoor een andere vorm ontstaat.de aminogroepen van elk aminozuur veroorzaken veranderingen in de vorm.