peptid kötés meghatározása

a peptidkötés két aminosav között kovalens kötés. Az élő szervezetek peptidkötéseket használnak hosszú aminosavláncok, fehérjék formájában. A fehérjéket számos szerepben használják, beleértve a szerkezeti támogatást, a fontos reakciók katalizálását, a molekulák felismerését a környezetben. A peptidkötés tehát a legtöbb biológiai reakció alapja. A peptidkötések kialakítása minden élet követelménye, a folyamat nagyon hasonló az élet minden formájához.

peptidkötésképződés

molekuláris szinten peptidkötést alakítanak ki dehidrációs reakció útján. Amint az az alábbi képen látható, két aminosav Képes összekapcsolódni, amikor két hidrogént és egy oxigént távolítanak el a molekulákból. Az egyik aminosav egy karboxilcsoportot mutat be a reakcióba, és egy hidroxilcsoportot veszít a reakcióban (a C megduplázódott egy O-hoz kötve). A másik aminosav aminosav csoportja elveszíti a hidrogént. A nitrogén ezután helyettesíti a hidroxilcsoport helyett, peptidkötést képezve. Ez az oka annak, hogy a peptidkötéseket szubsztituált amid kapcsolódásoknak is nevezik. A két aminosavat ma már maradványoknak nevezik, mivel több atomot elvesztettek, és most kovalensen kötődnek egymáshoz.

a peptidkötésben képződött szén-nitrogén kötés különbözik a molekula más részeiben lévő szén-nitrogén kötésektől. A kötés karboxil oldalán lévő oxigén kissé negatív töltésű. A nitrogén enyhén pozitív töltést tart fenn. Ez az interakció miatt a szén és a nitrogén több elektort oszt meg, mint általában, és létrejön egy elektromos dipólus. Az extra elektronok miatt a kötés úgy viselkedik, mint egy kettős kötés, amely merev és nem tud forogni. Ez a 6 molekulából álló egység peptidcsoportként ismert, gyakran gömb vagy lapos síkként ábrázolják. Az egyes aminosavak középpontjában lévő karbonok 4 egyenlő kötéssel rendelkeznek, szabadon foroghatnak. Így, amikor sok aminosavat összekapcsolnak, a peptidkötés körül merev atomsíkok láncát képezik, amelyeket rugalmas szénkötések kötnek össze. Ez lehetővé teszi, hogy egy peptidlánc forogjon és meghajoljon, ami a fejlett formációkhoz vezet, amelyek katalizálhatják a reakciókat.

míg a tudósok rájöttek, hogyan lehet összekapcsolni egy több aminosavból álló láncot,egy tipikus fehérje több ezer maradékot tartalmaz sorozatban. Továbbá, a reakció kedvez az egyes aminosavak, és vesz egy kis aktiválási energia csinálni. Ezért az enzimek nélküli fehérjék létrehozása nem könnyű. Ennek hatékony elvégzéséhez a sejtek hatékony mechanizmust fejlesztettek ki az új fehérjék építésére. Az egyes szervezetek genomjában léteznek kodonok, amelyek különböző aminosavakat írnak le. A genom hordozza ezeknek az aminosavaknak a pontos szekvenciáját, amelyek együttesen funkcionális fehérjét eredményeznek. Először az információt át kell másolni egy messenger RNS (mRNS) molekulára. Ezután az RNS (tRNA) transzferje specifikus aminosavakhoz kötődik. Ezek a tRNS-ek különböző mRNS-kodonoknak felelnek meg, amelyek viszont különböző DNS-kodonoknak felelnek meg. A tényleges peptidkötést egy speciális fehérje makrostruktúrában alakítják ki, amelyet riboszómának neveznek,az alábbi képen.

a riboszóma egy nagyon nagy és összetett sejtszerkezet, amely fehérjékből, RNS-ből és különböző egyéb komponensekből áll, amelyek elősegítik a peptidkötés kialakulását. Ezt a fehérjeszintézis nyúlási szakaszának nevezik. A riboszóma segít a tRNA-nak a megfelelő mRNS-hez illeszteni. Az RNS viszont kissé megváltozik, ami katalizálja a reakciót két aminosav között, és kiűzi a vízmolekulát. A kialakult lánc kilép a riboszómából. A riboszóma, mint maga a nagy fehérje, a reakció után alakváltozást vált ki, majd tovább mozog az mRNS-szálon, és megkezdi a folyamatot. Végül egy kodon, amely jelzi a fehérje végét, találkozik, hogy a riboszóma megtudja, hogy a teljes fehérje létrejött. Ezen a ponton az mRNS-t és az új fehérjét kizárják, és egy új mRNS-t fognak felvenni, ami egy teljesen más fehérjét hoz létre.

minden élet körülbelül 20 különböző aminosav közötti kötésen alapul, amelyeket minden szervezet saját célra használ és módosít. A különböző kombinációk száma korlátlan, míg a fehérjékben lévő peptidcsoportok peptid-gerinceket képeznek minden fehérjében. Az egyes aminosavakhoz kapcsolódó különböző csoportok miatt a molekula bonyolult struktúrákba hajlik, és a különböző csoportok molekulái közötti gyenge kölcsönhatások miatt bonyolult struktúrákba hajlik. Ezért a különböző fajok által létrehozott sok millió fehérje között számos nagyon hasonló struktúra létezik, amelyek megfelelnek az aminosavak hasonló szekvenciáinak. Mert aminosavak vannak csatlakoztatva egy sor hasonló irányba, tudós általában rajzolni, valamint meghatározza a fehérjék kezdve az amino, vagy nitrogén oldalra, majd át a karboxil-terminális, mint egy befejező pontja.

kvíz

1. Amikor egy szervezet más organizmusokat fogyaszt, szét kell szednie az aminosavak közötti peptidkötéseket, hogy az aminosavakat saját fehérjéiként használhassa. Az alábbiak közül melyik szükséges a fehérjék emésztéséhez?
A. gyomorsav
B. víz
C. fogak

2. A tudósnak nagy mennyiségű specifikus fehérjét kell előállítania orvosi célokra. Ezek közül a módszerek közül melyik lenne a legsikeresebb a nagyszabású fehérjetermelésben?
A. egyedi fehérjék előállítása kémcsövekben.
B. genetikailag tervez egy baktériumot a fehérje létrehozásához.
C. A fehérje begyűjtése és tisztítása a természetből.

3. A valin és a tirozin aminosavak közötti peptidkötések megegyeznek a szerin és a lizin aminosavak közötti peptidkötésekkel. Azonban még ezek a kis dipeptidek is sokkal eltérően viselkednek egymástól, ahogy a teljes molekula meghajlik és összecsukódik. Ha a peptidkötések azonosak, mi okozza ezt a különbséget?
A. Minden aminosavnak van egy speciális oldallánca, amely kölcsönhatásba lép a környezetével.
B. Az egyes aminosavakban lévő karbonok eltérőek, eltérő alakot okozva.
C. Az egyes aminosavak aminosavcsoportjai alakváltozást okoznak.