Définition de la liaison peptidique

Une liaison peptidique est une liaison covalente formée entre deux acides aminés. Les organismes vivants utilisent des liaisons peptidiques pour former de longues chaînes d’acides aminés, appelées protéines. Les protéines sont utilisées dans de nombreux rôles, notamment le soutien structurel, la catalyse de réactions importantes et la reconnaissance de molécules dans l’environnement. Une liaison peptidique est donc à la base de la plupart des réactions biologiques. La formation de liaisons peptidiques est une exigence pour toute vie, et le processus est très similaire dans toutes les formes de vie.

Formation d’une liaison peptidique

Au niveau moléculaire, une liaison peptidique est formée par une réaction de déshydratation. Comme on le voit dans l’image ci-dessous, deux acides aminés sont capables de se lier ensemble lorsque deux hydrogènes et un oxygène sont éliminés des molécules. Un acide aminé présente un groupe carboxyle à la réaction et perd un groupe hydroxyle dans la réaction (le C doublé lié à un O). Le groupe amino de l’autre acide aminé perd un hydrogène. L’azote se substitue alors au groupe hydroxyle, formant une liaison peptidique. C’est pourquoi les liaisons peptidiques sont également connues sous le nom de liaisons amides substituées. Les deux acides aminés sont maintenant connus sous le nom de résidus car ils ont perdu plusieurs atomes et ils sont maintenant liés de manière covalente l’un à l’autre.

La liaison carbone-azote formée dans une liaison peptidique est différente des liaisons carbone-azote dans d’autres parties de la molécule. L’oxygène du côté carboxyle de la liaison est légèrement négatif en charge. L’azote conserve une charge légèrement positive. Cette interaction fait que le carbone et l’azote partagent plus d’électeurs qu’ils ne le feraient normalement, et un dipôle électrique est établi. Les électrons supplémentaires font que la liaison agit comme une double liaison, qui est rigide et ne peut pas tourner. Cette unité de 6 molécules est connue sous le nom de groupe peptidique et est souvent représentée sous la forme d’une boule ou d’un plan plat. Les carbones aux centres de chaque acide aminé ont 4 liaisons égales et peuvent tourner librement. Ainsi, lorsque de nombreux acides aminés sont liés entre eux, ils forment des chaînes de plans rigides d’atomes autour de la liaison peptidique, reliés par des liaisons carbone flexibles. Cela permet à une chaîne peptidique de tourner et de se plier, conduisant aux formations avancées qui peuvent catalyser les réactions.

Alors que les scientifiques ont compris comment connecter une chaîne de plusieurs acides aminés, une protéine typique a des milliers de résidus connectés en série. De plus, la réaction favorise les acides aminés individuels et nécessite un peu d’énergie d’activation. Par conséquent, créer des protéines sans enzymes n’est pas facile. Pour ce faire efficacement, les cellules ont développé un mécanisme efficace de construction de nouvelles protéines. Dans le génome de chaque organisme, il existe des codons qui décrivent différents acides aminés. Le génome porte la séquence exacte de ces acides aminés, qui ensemble donneront une protéine fonctionnelle. Tout d’abord, l’information doit être copiée sur une molécule d’ARN messager (ARNm). Ensuite, les ARN de transfert (ARNt) se lient à des acides aminés spécifiques. Ces ARNT correspondent à différents codons d’ARNm, qui à leur tour correspondent à différents codons d’ADN. La liaison peptidique réelle est formée dans une macrostructure protéique spéciale connue sous le nom de ribosome, illustrée ci-dessous.

Le ribosome est une structure cellulaire très grande et complexe composée de protéines, d’ARN et de divers autres composants qui aident à catalyser la formation d’une liaison peptidique. C’est ce qu’on appelle l’étape d’allongement de la synthèse des protéines. Le ribosome aide à faire correspondre l’ARNt à l’ARNm correspondant. À son tour, l’ARN change légèrement de forme, ce qui catalyse la réaction entre deux acides aminés et expulse une molécule d’eau. La chaîne formée sort du ribosome. Le ribosome, étant lui-même une grande protéine, change de forme après la réaction et se déplace plus loin dans le brin d’ARNm, ce qui relance le processus. Finalement, un codon qui signale la fin de la protéine est rencontré permettant au ribosome de savoir que la protéine entière a été créée. À ce stade, l’ARNm et la nouvelle protéine seront expulsés, et un nouvel ARNm sera capté, créant une protéine entièrement différente.

Toute vie est basée sur des liaisons entre environ 20 acides aminés différents, que tous les organismes utilisent et modifient à leur propre usage. Le nombre de combinaisons différentes est illimité, tandis que les groupes peptidiques des protéines forment des dorsales peptidiques dans toutes les protéines. Les différents groupes attachés à chaque acide aminé font que la molécule se plie et se plie en structures compliquées, en raison d’interactions faibles entre les molécules de différents groupes. Par conséquent, parmi les millions de protéines créées par différentes espèces, il existe plusieurs structures très similaires qui correspondent à des séquences similaires d’acides aminés. Étant donné que les acides aminés sont connectés en série dans une direction similaire, les scientifiques dessinent et identifient généralement les protéines à partir du côté aminé ou azoté et en passant par le terminal carboxylique comme point d’arrivée.

Quiz

1. Lorsqu’un organisme consomme d’autres organismes, il doit démonter les liaisons peptidiques entre les acides aminés pour pouvoir utiliser les acides aminés de ses propres protéines. Lequel des éléments suivants est nécessaire pour la digestion des protéines?
A. Acide gastrique
B. Eau
C. Dents

2. Un scientifique doit produire une grande quantité d’une protéine spécifique à des fins médicales. Laquelle de ces méthodes serait la plus efficace dans la fabrication de protéines à grande échelle?
A. Fabrication de protéines individuelles dans des tubes à essai.
B. Génie génétique d’une bactérie pour créer la protéine.
C. Collecte et purification de la protéine de la nature.

3. Les liaisons peptidiques entre les acides aminés valine et tyrosine sont les mêmes que les liaisons peptidiques entre les acides aminés sérine et lysine. Cependant, même ces petits dipeptides se comportent très différemment les uns des autres dans la façon dont la molécule globale se plie et se plie. Si les liaisons peptidiques sont les mêmes, qu’est-ce qui cause cette différence?
A. Chaque acide aminé a une chaîne latérale spécifique, qui interagit avec son environnement.
B. Les carbones de chaque acide aminé sont différents, provoquant une forme différente.
C. Les groupes aminés de chaque acide aminé provoquent des changements de forme.