kcat, kd et KM == kcat, kd et KM sont des termes utiles dans la description d’une enzyme qui suit la cinétique de Michaelis-Menten.

• kcat est une constante qui décrit le taux de renouvellement d’un complexe enzyme-substrat en produit et en enzyme. C’est aussi le taux de catalyseur avec un substrat particulier.

Kd est une constante de dissociation. qui décrivent comment deux réactifs affinites sont dans une réaction. La réaction suivante est un exemple pour montrer la constante de dissociation:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

Où A et B sont les deux réactifs, AB est le complexe formé, k-1 est le taux constant inverse et k1 est le taux constant direct. La constante de dissociation est définie comme : kd = k-1/k1.
Plus la constante de dissociation est petite, meilleure est la combinaison de deux réactifs. Puisque l’affinité de l’enzyme avec le substrat détermine dans quelle mesure la réaction peut former un complexe enzyme-substrat, kd est souvent étudié dans l’équation de Michaelis-Menten.

• KM est la constante de Michaelis qui décrit la quantité de substrat nécessaire à l’enzyme pour obtenir la moitié de sa vitesse de réaction maximale.

Dérivant de l’équation de Michaelis-Menten: kM=(k-1 + kcat) / k1
Puisque KM, également appelée constante de Michaelis, est une constante importante pour étudier la capacité de réaction de catalyse d’une enzyme avec un substrat spécifique. kM peut être séparé en deux parties:
a.kd
La première étape de la cinétique de catalyse est la liaison entre le substrat et l’enzyme, qui est également l’étape de détermination de la vitesse dans la réaction. la meilleure liaison de l’enzyme au substrat, le plus petit kdis, donc le plus petit kM est.
b.kcat
La deuxième étape de la catalyse cinétique est la formation du produit. Plus le kcat est grand, plus la réaction au produit est favorable et plus le kM est grand.
Il semble y avoir une contradiction entre kd et kcat dans l’équation de la constante de Michelis: meilleure est l’enzyme par rapport au substrat spécifique, plus kd est petit et plus kcat est grand. Cependant, ce qui détermine la performance de la réaction de catalyse est la constante de dissociation kd, car la première étape de la réaction–la liaison est l’étape de détermination de la vitesse, la formation d’un complexe enzyme-substrat est l’étape essentielle pour former un produit, ainsi kd est le facteur majeur pour déterminer kM
Ensemble, ils montrent une préférence enzymatique pour différents substrats.
kcat/KM donne la constante de vitesse qui mesure l’efficacité catalytique. Cette mesure de l’efficacité est utile pour déterminer si le taux est limité par la création du produit ou la quantité de substrat dans l’environnement.
Dans les situations où k-1 (la vitesse à laquelle le substrat se délite de l’enzyme) est beaucoup plus grande que k2 (la vitesse à laquelle le substrat se convertit en produit), si le taux d’efficacité est:

• ÉLEVÉ, kcat est beaucoup plus grand que KM, et le complexe enzymatique convertit une plus grande proportion du substrat qu’il lie en produit. Cette conversion accrue peut être observée de deux manières: soit le substrat se lie plus fermement à l’enzyme, conséquence d’un KM relativement faible, soit une plus grande proportion du substrat lié est convertie avant qu’il ne se dissocie, en raison d’un taux de rotation élevé kcat.
• FAIBLE, kcat est beaucoup plus petit que KM, et le complexe convertit une moindre proportion du substrat qu’il lie en produit.

le kcat/KM ne mesure cependant l’efficacité catalytique que lorsque la concentration en substrat est beaucoup plus faible que le KM. En examinant l’équation de la réaction catalytique enzyme/substrat,

avec le taux allant vers ES étant k1, le taux remontant vers E +S étant k-1, et le taux allant vers la formation du produit (E +P) étant k2 ou kcat, il est évident à partir de

kcat/KM=k1

que même si kcat est beaucoup plus grand que k-1 (beaucoup de produit se forme) et il y a une grande efficacité, l’équation sera toujours limitée par k1, quel est le taux de formation ES. Cela nous indique que kcat/KM a une limite d’efficacité en ce sens qu’il ne peut pas être plus rapide que la rencontre contrôlée par diffusion d’une enzyme et de son substrat (k1). Par conséquent, les enzymes qui ont des rapports kcat / KM élevés ont essentiellement atteint la perfection cinétique car elles sont très proches d’atteindre une efficacité complète n’étant limitée que par la vitesse à laquelle elles rencontrent le substrat en solution.

Dans les cas proches de la limite, il peut y avoir des forces électrostatiques attrayantes sur l’enzyme qui attirent le substrat vers le site actif, appelées effets de Circe. La diffusion en solution peut être partiellement surmontée en confinant des substrats et des produits dans le volume limité d’un complexe multienzyme. Certaines séries d’enzymes sont associées en assemblages organisés de sorte que le produit d’une enzyme est rapidement trouvé par l’enzyme suivante.