kcat, kd und KM == kcat, kd und KM sind Begriffe, die bei der Beschreibung eines Enzyms hilfreich sind, das der Michaelis-Menten-Kinetik folgt.

• kcat ist eine Konstante, die die Fluktuationsrate eines Enzym-Substrat-Komplexes zu Produkt und Enzym beschreibt. Es ist auch die Geschwindigkeit des Katalysators mit einem bestimmten Substrat.

Kd ist die Dissoziationskonstante. welche beschreiben, wie affinit zwei Reaktanten in einer Reaktion sind. Die folgende Reaktion ist ein Beispiel, um Dissoziationskonstante zu zeigen:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

Wobei A und B die beiden Reaktanten sind, AB der gebildete Komplex ist, k-1 die umgekehrte konstante Rate und k1 die vorwärtskonstante Rate ist. Die Dissoziationskonstante ist definiert als: kd= k-1 /k1.
Je kleiner die Dissoziationskonstante ist, desto besser können sich zwei Reaktanten verbinden. Da die Affinität des Enzyms zum Substrat bestimmt, wie günstig die Reaktion einen Enzym-Substrat-Komplex bilden kann, wird kd häufig in der Michaelis-Menten-Gleichung untersucht.

• KM ist die Michaelis-Konstante, die die Menge an Substrat beschreibt, die das Enzym benötigt, um die Hälfte seiner maximalen Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.

Abgeleitet von der Michaelis-Menten-Gleichung: kM=(k-1+kcat)/k1
Da KM, das auch als Michaelis-Konstante bezeichnet wird, eine wichtige Konstante ist, um die Fähigkeit der Katalysereaktion von Enzymen mit spezifischem Substrat zu untersuchen. kM kann in zwei Teile getrennt werden:
a.kd
Der erste Schritt der Katalysekinetik ist die Bindung zwischen Substrat und Enzym, die auch der geschwindigkeitsbestimmende Schritt in der Reaktion ist. je besser Enzym an Substrat binden, desto kleiner kdis, also desto kleiner kM ist.
b.kcat
Der zweite Schritt der Katalysekinetik ist die Produktbildung. Je größer kcat ist, desto günstiger ist die Reaktion zum Produkt und desto größer ist kM.Es scheint einen Widerspruch zwischen kd und kcat in der Michelis-Konstanten-Gleichung zu geben: Je besser das Enzym an das spezifische Substrat angepasst ist, desto kleiner ist kd und desto größer ist kcat. Was jedoch die Leistung der Katalysereaktion bestimmt, ist die Dissoziationskonstante kd, weil der erste Schritt der Reaktion – Bindung ist die Geschwindigkeit bestimmen Schritt, Bildung von Enzym-Substrat-Komplex ist der wesentliche Schritt, um Produkt zu bilden, so ist kd der Hauptfaktor, um kM zu bestimmen
Zusammen zeigen sie eine Enzympräferenz für verschiedene Substrate.
kcat/KM ergibt die Geschwindigkeitskonstante, die die katalytische Effizienz misst. Dieses Maß an Effizienz ist hilfreich bei der Bestimmung, ob die Rate durch die Erzeugung von Produkt oder die Menge an Substrat in der Umgebung begrenzt ist.
In Situationen, in denen k-1 (die Geschwindigkeit, mit der sich das Substrat vom Enzym löst) viel größer ist als k2 (die Geschwindigkeit, mit der sich das Substrat in ein Produkt umwandelt), wenn die Effizienzrate:

• HOCH ist, ist kcat viel größer als KM, und der Enzymkomplex wandelt einen größeren Teil des Substrats, das er bindet, in ein Produkt um. Diese erhöhte Umwandlung kann auf zwei Arten gesehen werden – entweder Substrat bindet fester an das Enzym, eine Folge von relativ niedrigen KM, oder ein größerer Anteil des Substrats, das gebunden ist, wird umgewandelt, bevor es dissoziiert, aufgrund einer großen Fluktuationsrate kcat.
• NIEDRIG, kcat ist viel kleiner als KM, und der Komplex wandelt einen geringeren Anteil des Substrats, das er bindet, in Produkt um.

kcat/KM misst die katalytische Effizienz jedoch nur, wenn die Substratkonzentration viel niedriger als die KM ist. Betrachtet man die Enzym / Substrat-katalytische Reaktionsgleichung,

wobei die Rate in Richtung ES k1 ist, wobei die Rate in Richtung E+S k- 1, und die Rate, die zur Produktbildung (E +P) geht, ist k2 oder kcat, es ist offensichtlich von

kcat/KM=k1

dass, selbst wenn kcat viel größer als k-1 ist (viel Produkt bildet sich) und es eine große Effizienz gibt, die gleichung wird immer noch durch k1 begrenzt, welches ist die Rate der ES-Bildung. Dies sagt uns, dass kcat / KM eine Grenze für die Effizienz hat, da es nicht schneller sein kann als die diffusionsgesteuerte Begegnung eines Enzyms und seines Substrats (k1). Enzyme mit hohen kcat / KM-Verhältnissen haben daher im Wesentlichen eine kinetische Perfektion erreicht, da sie der vollständigen Effizienz sehr nahe gekommen sind und nur durch die Geschwindigkeit begrenzt sind, mit der sie in Lösung auf das Substrat treffen.

In Fällen nahe der Grenze können elektrostatische Anziehungskräfte auf das Enzym wirken, die das Substrat an das aktive Zentrum locken, was als Circe-Effekte bekannt ist. Die Diffusion in Lösung kann teilweise überwunden werden, indem Substrate und Produkte in dem begrenzten Volumen eines Multienzymkomplexes begrenzt werden. Einige Reihen Enzyme werden in organisierte Versammlungen verbunden, damit das Produkt eines Enzyms schnell durch das folgende Enzym gefunden wird.