Definition der Peptidbindung

Eine Peptidbindung ist eine kovalente Bindung, die zwischen zwei Aminosäuren gebildet wird. Lebende Organismen verwenden Peptidbindungen, um lange Ketten von Aminosäuren zu bilden, die als Proteine bekannt sind. Proteine werden in vielen Rollen verwendet, einschließlich struktureller Unterstützung, Katalysieren wichtiger Reaktionen und Erkennen von Molekülen in der Umwelt. Eine Peptidbindung ist daher die Grundlage der meisten biologischen Reaktionen. Die Bildung von Peptidbindungen ist eine Voraussetzung für alles Leben, und der Prozess ist in allen Lebensformen sehr ähnlich.

Peptidbindungsbildung

Auf molekularer Ebene wird durch eine Dehydratisierungsreaktion eine Peptidbindung gebildet. Wie im Bild unten zu sehen ist, können sich zwei Aminosäuren miteinander verbinden, wenn zwei Wasserstoffatome und ein Sauerstoff aus den Molekülen entfernt werden. Eine Aminosäure stellt eine Carboxylgruppe zur Reaktion dar und verliert eine Hydroxylgruppe in der Reaktion (das C ist an ein O gebunden). Die Aminogruppe der anderen Aminosäure verliert einen Wasserstoff. Der Stickstoff ersetzt dann anstelle der Hydroxylgruppe und bildet eine Peptidbindung. Aus diesem Grund werden Peptidbindungen auch als substituierte Amidbindungen bezeichnet. Die beiden Aminosäuren sind jetzt als Reste bekannt, da sie mehrere Atome verloren haben und nun kovalent miteinander verbunden sind.

Die in einer Peptidbindung gebildete Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung unterscheidet sich von den Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen in anderen Teilen des Moleküls. Der Sauerstoff auf der Carboxylseite der Bindung ist leicht negativ geladen. Der Stickstoff behält eine leicht positive Ladung. Diese Wechselwirkung bewirkt, dass Kohlenstoff und Stickstoff mehr Wähler teilen als normalerweise, und ein elektrischer Dipol wird hergestellt. Die zusätzlichen Elektronen bewirken, dass die Bindung wie eine Doppelbindung wirkt, die starr ist und sich nicht drehen kann. Diese Einheit von 6 Molekülen ist als Peptidgruppe bekannt und wird oft als Kugel oder flache Ebene dargestellt. Die Kohlenstoffe in den Zentren jeder Aminosäure haben 4 gleiche Bindungen und können sich frei drehen. Wenn also viele Aminosäuren miteinander verbunden sind, bilden sie Ketten starrer Atomebenen um die Peptidbindung, die durch flexible Kohlenstoffbindungen verbunden sind. Dadurch kann sich eine Peptidkette drehen und biegen, was zu fortgeschrittenen Formationen führt, die Reaktionen katalysieren können.

Während Wissenschaftler herausgefunden haben, wie man eine Kette von mehreren Aminosäuren verbindet, hat ein typisches Protein Tausende von Resten in Reihe geschaltet. Darüber hinaus begünstigt die Reaktion einzelne Aminosäuren und benötigt ziemlich viel Aktivierungsenergie. Daher ist die Herstellung von Proteinen ohne Enzyme nicht einfach. Um dies effizient zu tun, haben Zellen einen effizienten Mechanismus zum Aufbau neuer Proteine entwickelt. Im Genom jedes Organismus existieren Codons, die verschiedene Aminosäuren beschreiben. Das Genom trägt die genaue Sequenz dieser Aminosäuren, die zusammen ein funktionelles Protein ergeben. Zunächst muss die Information auf ein Boten-RNA-Molekül (mRNA) kopiert werden. Als nächstes bindet Transfer-RNAs (tRNA) an spezifische Aminosäuren. Diese tRNAs entsprechen unterschiedlichen mRNA-Codons, die wiederum unterschiedlichen DNA-Codons entsprechen. Die eigentliche Peptidbindung wird in einer speziellen Proteinmakrostruktur gebildet, die als Ribosom bekannt ist (siehe Abbildung unten).

Das Ribosom ist eine sehr große und komplexe Zellstruktur, die aus Proteinen, RNA und verschiedenen anderen Komponenten besteht, die bei der Katalyse der Bildung einer Peptidbindung helfen. Dies wird als Elongationsstadium der Proteinsynthese bezeichnet. Das Ribosom hilft dabei, tRNA mit der entsprechenden mRNA abzugleichen. Im Gegenzug ändert die RNA leicht ihre Form, was die Reaktion zwischen zwei Aminosäuren katalysiert und ein Wassermolekül ausstößt. Die gebildete Kette verlässt das Ribosom. Das Ribosom, das selbst ein großes Protein ist, ändert seine Form, nachdem die Reaktion stattgefunden hat, und bewegt sich weiter den mRNA-Strang hinunter, wodurch der Prozess von vorne beginnt. Schließlich wird ein Codon gefunden, das das Ende des Proteins signalisiert und das Ribosom wissen lässt, dass das gesamte Protein erzeugt wurde. An diesem Punkt werden die mRNA und das neue Protein ausgestoßen, und eine neue mRNA wird aufgenommen, wodurch ein völlig anderes Protein entsteht.

Alles Leben basiert auf Bindungen zwischen etwa 20 verschiedenen Aminosäuren, die alle Organismen für ihren eigenen Zweck verwenden und modifizieren. Die Anzahl der verschiedenen Kombinationen ist grenzenlos, während Peptidgruppen in Proteinen Peptid-Backbones in allen Proteinen bilden. Die verschiedenen Gruppen, die an jede Aminosäure gebunden sind, bewirken, dass sich das Molekül aufgrund schwacher Wechselwirkungen zwischen den Molekülen verschiedener Gruppen zu komplizierten Strukturen faltet und biegt. Daher gibt es in den vielen Millionen von Proteinen, die von verschiedenen Spezies erzeugt werden, mehrere sehr ähnliche Strukturen, die ähnlichen Sequenzen von Aminosäuren entsprechen. Da Aminosäuren in einer Reihe mit einer ähnlichen Richtung verbunden sind, zeichnen und identifizieren Wissenschaftler typischerweise Proteine, die von der Amino- oder Stickstoffseite ausgehen und das Carboxylterminal als Endpunkt durchlaufen.

Quiz

1. Wenn ein Organismus andere Organismen konsumiert, muss er die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren zerlegen, um die Aminosäuren für seine eigenen Proteine verwenden zu können. Welches der folgenden Elemente wird für die Verdauung von Proteinen benötigt?
A. Magensäure
B. Wasser
C. Zähne

2. Ein Wissenschaftler muss eine große Menge eines bestimmten Proteins für medizinische Zwecke produzieren. Welche dieser Methoden wäre die erfolgreichste in der Proteinherstellung in großem Maßstab?
A. Herstellung einzelner Proteine in Reagenzgläsern.
B. Gentechnik ein Bakterium, um das Protein zu schaffen.
C. Sammeln und Reinigen des Proteins aus der Natur.

3. Die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren Valin und Tyrosin sind die gleichen wie die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren Serin und Lysin. Aber auch diese kleinen Dipeptide verhalten sich in der Art und Weise, wie sich das Gesamtmolekül biegt und faltet, sehr unterschiedlich. Wenn die Peptidbindungen gleich sind, was verursacht diesen Unterschied?
A. Jede Aminosäure hat eine spezifische Seitenkette, die mit ihrer Umgebung interagiert.
B. Die Kohlenstoffe in jeder Aminosäure sind unterschiedlich und verursachen eine andere Form.
C. Die Aminogruppen jeder Aminosäure verursachen Veränderungen in der Form.