kcat,kd și KM == kcat,kd și KM sunt termeni utili în descrierea unei enzime care urmează cinetica Michaelis-Menten.

• kcat este o constantă care descrie rata de rotație a unui complex enzimă-substrat la produs și enzimă. Este, de asemenea, rata de catalizator cu un anumit substrat.

Kd este constanta de disociere. care descriu modul în care doi reactanți afiniți sunt într-o reacție. Următoarea reacție este un exemplu pentru a arăta constanta de disociere:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

unde A și B sunt cei doi reactanți, AB este complexul format, k-1 este rata constantă inversă și k1 este rata constantă înainte. Constanta de disociere este definită ca: kd=k-1/k1.
Cu cât constanta de disociere este mai mică, cu atât doi reactanți se pot combina mai bine. Deoarece afinitatea enzimei cu substratul determină cât de favorabilă poate forma reacția complex enzimă-substrat, kd este adesea studiat în ecuația Michaelis-Menten.

• KM este Constanta Michaelis care descrie cantitatea de substrat necesară enzimei pentru a obține jumătate din viteza maximă de reacție.

derivând din ecuația Michaelis-Menten:kM=(k-1+kcat)/k1
deoarece KM, care este, de asemenea, menționată ca constantă Michaelis, este o constantă importantă pentru a studia capacitatea de reacție de cataliză a enzimei cu substrat specific. kM pot fi separate în două părți:
a.kd
primul pas de cataliză cinetică este legarea între substrat și enzimă, care este, de asemenea, rata determina pas în reacție. cu cât enzima se leagă mai bine de substrat, cu atât kdis este mai mic, deci kM este mai mic.
B.kcat
A doua etapă de cataliză cinetică este formarea produsului. Cu cât kcat este mai mare, cu atât reacția față de produs este mai favorabilă și cu atât kM este mai mare.
Se pare că există o contradicție între kd și kcat în ecuația constantă Michelis: cu cât enzima este mai bună față de substratul specific, cu atât kd este mai mic și kcat este mai mare. Cu toate acestea, ceea ce determină performanța reacției de cataliză este constanta de disociere kd, deoarece prima etapă a reacției-legarea este etapa de determinare a vitezei, formarea complexului enzimă-substrat este etapa esențială pentru formarea produsului, astfel kd este factorul major pentru a determina kM
împreună arată o preferință a enzimelor pentru diferite substraturi.
kcat / KM are ca rezultat constanta de viteză care măsoară eficiența catalitică. Această măsură a eficienței este utilă pentru a determina dacă rata este limitată de crearea produsului sau de cantitatea de substrat din mediu.
în situațiile în care k-1 (rata la care substratul se desprinde de enzimă) este mult mai mare decât k2 (rata la care substratul se transformă în produs), dacă rata de eficiență este:

• mare, kcat este mult mai mare decât KM, iar complexul enzimatic convertește o proporție mai mare din substratul pe care îl leagă în produs. Această conversie crescută poate fi văzută într-unul din cele două moduri-fie substratul se leagă mai ferm de enzimă, o consecință a KM relativ scăzut, fie o proporție mai mare din substratul care este legat este convertit înainte de a se disocia, datorită unei rate mari de rotație kcat.
• scăzut, kcat este mult mai mic decât KM, iar complexul convertește o proporție mai mică din substratul pe care îl leagă în produs.

kcat/KM măsoară eficiența catalitică, totuși, numai atunci când concentrația substratului este mult mai mică decât KM. Analizând ecuația reacției catalitice enzimă/substrat,

cu rata de deplasare spre ES fiind k1, rata de revenire spre E+S fiind K-1, iar rata de formare a produsului (e+p) fiind k2 sau kcat, este evident din

kcat/km=K1

că, chiar dacă kcat este mult mai mare decât K-1 (mult mai produsul se formează) și există o mare eficiență, ecuația va fi în continuare limitată de K1, care este rata de formare a ES. Acest lucru ne spune că kcat / KM are o limită de eficiență în sensul că nu poate fi mai rapid decât întâlnirea controlată prin difuzie a unei enzime și a substratului acesteia (k1). Prin urmare, enzimele care au raporturi ridicate kcat/KM au atins în esență perfecțiunea cinetică, deoarece s-au apropiat foarte mult de atingerea eficienței complete, fiind limitate doar de viteza cu care întâlnesc substratul în soluție.

în cazurile apropiate de limită, pot exista forțe electrostatice atractive asupra enzimei care atrag substratul către situsul activ, cunoscut sub numele de efecte Circe. Difuzia în soluție poate fi parțial depășită prin limitarea substraturilor și a produselor în volumul limitat al unui complex multienzimic. Unele serii de enzime sunt asociate în ansambluri organizate, astfel încât produsul unei enzime este găsit rapid de următoarea enzimă.