Łańcuch transportu elektronów

większość komórek eukariotycznych posiada mitochondria, które wytwarzają ATP z produktów cyklu kwasu cytrynowego, utleniania kwasów tłuszczowych i utleniania aminokwasów. W wewnętrznej błonie mitochondrialnej elektrony z NADH i FADH2 przechodzą przez łańcuch transportu elektronów do tlenu, który jest redukowany do wody. Łańcuch transportu elektronów składa się z enzymatycznej serii donorów i akceptorów elektronów. Każdy donor elektronów przekazuje elektrony do bardziej elektroujemnego akceptora, który z kolei przekazuje te elektrony do innego akceptora, procesu, który trwa w dół serii, dopóki elektrony nie zostaną przekazane do tlenu, najbardziej elektroujemnego i końcowego akceptora elektronów w łańcuchu. Przejście elektronów między donorem a akceptorem uwalnia energię, która jest używana do generowania gradientu protonów przez błonę mitochondrialną poprzez „pompowanie” protonów do przestrzeni międzybłonowej, tworząc stan termodynamiczny, który ma potencjał do pracy. Cały ten proces nazywa się fosforylacją oksydacyjną, ponieważ ADP jest fosforylowany do ATP za pomocą gradientu elektrochemicznego ustalonego przez reakcje redoks łańcucha transportu elektronów.

redoks Mitochondrialuedytuj

Energia uzyskana przez przenoszenie elektronów w łańcuchu transportu elektronów jest wykorzystywana do pompowania protonów z matrycy mitochondrialnej do przestrzeni międzymięśniowej, tworząc elektrochemiczny gradient protonów (ΔpH) przez wewnętrzną błonę mitochondrialną. Ten gradient protonu jest w dużej mierze, ale nie wyłącznie odpowiedzialny za potencjał błony mitochondrialnej (ΔΨM). Umożliwia syntazę ATP wykorzystanie przepływu H+ przez enzym z powrotem do matrycy w celu wytworzenia ATP z difosforanu adenozyny (ADP) i nieorganicznego fosforanu. Kompleks I (reduktaza nadh koenzymu Q; oznaczony I) przyjmuje elektrony z nośnika elektronów cyklu Krebsa dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NADH) i przekazuje je do koenzymu Q (ubichinon; oznaczony Q), który otrzymuje również elektrony z kompleksu II (dehydrogenaza bursztynianowa; oznaczony II). Q przekazuje elektrony do kompleksu III (kompleks cytochromu bc1; oznaczony III), który przekazuje je do cytochromu c (cyt c). Cyt C przenosi elektrony do kompleksu IV (oksydaza cytochromu c; oznaczona IV), który wykorzystuje elektrony i jony wodorowe do redukcji molekularnego tlenu do wody.

w mitochondriach zidentyfikowano cztery kompleksy związane z błoną. Każda z nich jest niezwykle złożoną strukturą transmembrany, która jest osadzona w wewnętrznej błonie. Trzy z nich to pompy protonowe. Struktury są połączone elektrycznie przez rozpuszczalne w lipidach nośniki elektronów i rozpuszczalne w wodzie nośniki elektronów. The overall electron transport chain:

NADH+H+ → Complex I → Q Complex II Succinate → Complex III → cytochrome c → Complex IV → H2O Complex II Succinate 

Complex IEdit

Further information: Respiratory complex I

In complex I (NADH ubiquinone oxireductase, Type I NADH dehydrogenase, or mitochondrial complex I; EC 1.6.5.3), two electrons are removed from NADH and transferred to a lipid-soluble carrier, ubiquinone (Q). The reduced product, ubiquinol (QH2), freely diffuses within the membrane, and Complex I translocates four protons (H+) across the membrane, thus producing a proton gradient. Kompleks I jest jednym z głównych miejsc, w których następuje przedwczesny wyciek elektronów do tlenu, a zatem jest jednym z głównych miejsc produkcji ponadtlenku.

droga elektronów jest następująca:

NADH utlenia się do NAD+, redukując Mononukleotyd flawiny do FMNH2 w jednym dwustopniowym kroku. FMNH2 jest następnie utleniany w dwóch etapach jednoelektronowych, przez półprodukt semiquinon. W ten sposób każdy elektron przenosi się z fmnh2 do klastra Fe-S, z klastra Fe-S do ubichinonu (Q). Przeniesienie pierwszego elektronu powoduje powstanie wolnej (semichinonu) postaci Q, A przeniesienie drugiego elektronu redukuje formę semichinonu do postaci ubichinolu, QH2. Podczas tego procesu cztery protony są translokowane z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej. Ponieważ elektrony stają się stale utleniane i zmniejszane w całym kompleksie, prąd elektronowy jest wytwarzany wzdłuż szerokości 180 Angstrom kompleksu w błonie. Prąd ten napędza aktywny transport czterech protonów do przestrzeni międzybłonowej na dwa elektrony z NADH.

Complex IIEdit

In complex II (succinate dehydrogenase or succinate-CoQ reductase; EC 1.3.5.1) additional electrons are delivered into the quinone pool (Q) originating from succinate and transferred (via flavin adenine dinucleotide (FAD)) to Q. Complex II consists of four protein subunits: succinate dehydrogenase, (SDHA); succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit, mitochondrial, (SDHB); succinate dehydrogenase complex subunit C, (SDHC) and succinate dehydrogenase complex, subunit D, (SDHD). Other electron donors (e.g., kwasy tłuszczowe i 3-fosforan glicerolu) również kierują elektrony do Q (poprzez FAD). Kompleks II jest równoległą drogą transportu elektronów do kompleksu 1, ale w przeciwieństwie do kompleksu 1, żadne protony nie są transportowane do przestrzeni międzybłonowej w tym szlaku. Dlatego droga przez kompleks II przyczynia się mniej energii do ogólnego procesu łańcucha transportu elektronów.

Kompleks II

w kompleksie III (kompleks cytochromu bc1 lub coqh2-reduktaza cytochromu c; EC 1.10.2.2) cykl Q przyczynia się do gradientu protonu poprzez asymetryczne wchłanianie/uwalnianie protonów. Dwa elektrony są usuwane z QH2 w miejscu QO i kolejno przenoszone do dwóch cząsteczek cytochromu c, rozpuszczalnego w wodzie nośnika elektronów znajdującego się w przestrzeni międzybłonowej. Dwa pozostałe elektrony kolejno przechodzą przez białko do miejsca Qi, gdzie chinonowa część ubichinonu zostaje zredukowana do chinolu. Gradient protonu jest tworzony przez jeden chinol ( 2 H 2 + E − {\displaystyle {\ce {2h+2e-}}} ) utleniania w miejscu Qo tworząc jeden Chinon ( 2 h 2 + E − {\displaystyle {\ce {2h+2e-}}} ) w miejscu Qi. (W sumie cztery protony są translokowane: dwa protony redukują Chinon do chinolu, a dwa protony uwalniają się z dwóch cząsteczek ubichinolu.)

QH 2 + 2 {\displaystyle {\ce {QH2 + 2}}} cytochrom c {\displaystyle {\text{ cytochrom }}c} ( Fe III ) + 2 H {\displaystyle {\ce {(Fe^{III}) + 2 H}}} in + {\displaystyle _{\text{in}}^{+}} ⟶ Q + 2 {\displaystyle {\ce {-> Q + 2}}} cytochrom c {\displaystyle {\text{ cytochrom }}c} ( Fe II ) + 4 h {\displaystyle {\ce {(Fe^{II}) + 4 h}}} out + {\displaystyle _{\text{out}}^{+}}

gdy transfer elektronów jest zmniejszony (przez wysoki potencjał błonowy lub inhibitory układu oddechowego, takie jak antymycyna a), kompleks III może wyciekać elektrony do molekularnego tlenu, w wyniku czego powstawanie ponadtlenków.

kompleks ten jest hamowany przez dimerkaprol (Antylewizyt Brytyjski, BAL), Napthochinon i Antymycynę.

Kompleks Ivedytuj

w kompleksie IV (oksydaza cytochromu c; EC 1.9.3.1), czasami nazywanym cytochromem AA3, cztery elektrony są usuwane z czterech cząsteczek cytochromu c i przenoszone do molekularnego Tlenu (O2), wytwarzając dwie cząsteczki wody. Kompleks zawiera skoordynowane jony miedzi i kilka grup hem. W tym samym czasie osiem protonów jest usuwanych z matrycy mitochondrialnej (chociaż tylko cztery są translokowane przez błonę), przyczyniając się do gradientu protonów. Dokładne szczegóły pompowania protonowego w kompleksie IV są nadal badane. Cyjanek jest inhibitorem kompleksu 4.

sprzęganie z fosforylacją oksydacyjnąedytuj

opis syntazy ATP, miejsca fosforylacji oksydacyjnej w celu wytworzenia ATP.

hipoteza sprzężenia chemiosmotycznego, zaproponowana przez laureata Nagrody Nobla w dziedzinie chemii Petera D. Mitchell, łańcuch transportu elektronów i fosforylacja oksydacyjna są sprzężone gradientem protonu przez wewnętrzną błonę mitochondrialną. Wypływ protonów z matrycy mitochondrialnej tworzy gradient elektrochemiczny (gradient protonowy). Gradient ten jest wykorzystywany przez kompleks syntazy ATP FOF1 do wytwarzania ATP poprzez fosforylację oksydacyjną. Syntaza ATP jest czasami opisywana jako kompleks V łańcucha transportu elektronów. Składnik FO syntazy ATP działa jako kanał jonowy, który zapewnia strumień protonu z powrotem do matrycy mitochondrialnej. Składa się z podjednostek a, b i C. Protony w przestrzeni międzybłonowej mitochondriów po raz pierwszy wchodzą do kompleksu syntazy ATP przez kanał podjednostkowy. Następnie protony przemieszczają się do podjednostek C. Liczba podjednostek c decyduje o tym, ile protonów będzie potrzebowała, aby wykonać jeden pełny obrót FO. Na przykład u ludzi istnieje 8 podjednostek c, dlatego wymagane jest 8 protonów. Po podjednostkach c, protony w końcu wchodzą do macierzy za pomocą kanału podjednostkowego, który otwiera się do macierzy mitochondrialnej. Refluks ten uwalnia wolną energię wytwarzaną podczas wytwarzania utlenionych form nośników elektronów (NAD+ i Q). Darmowa energia jest wykorzystywana do napędzania syntezy ATP, katalizowanej przez składnik F1 kompleksu.
sprzęganie z fosforylacją oksydacyjną jest kluczowym etapem produkcji ATP. Jednak w szczególnych przypadkach rozłączanie obu procesów może być biologicznie użyteczne. Nierozłączające się białko, termogenina-obecna w wewnętrznej błonie mitochondrialnej brązowej tkanki tłuszczowej-zapewnia alternatywny przepływ protonów z powrotem do wewnętrznej matrycy mitochondrialnej. Tyroksyna jest również naturalnym uncoupler. Ten alternatywny przepływ powoduje termogenezę, a nie produkcję ATP.

odwrotny przepływ elektronówedytuj

odwrotny przepływ elektronów, to przeniesienie elektronów przez łańcuch transportu elektronów w odwrotnej reakcji redoks. Zwykle wymaga to użycia znacznej ilości energii, co może skutkować redukcją utlenionej formy donorów elektronów. Na przykład NAD+ może być zredukowany do NADH przez kompleks I. istnieje kilka czynników, które wykazały, że indukują odwrotny przepływ elektronów. Należy jednak wykonać więcej prac, aby to potwierdzić. Jednym z takich przykładów jest blokowanie produkcji ATP przez syntazę ATP, powodujące nagromadzenie protonów, a tym samym większą siłę napędową protonów, indukującą odwrotny przepływ elektronów.

Related Posts

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany. Wymagane pola są oznaczone *