kcat,kd en KM == kcat,kd en KM zijn termen die nuttig zijn in de beschrijving van een enzym dat de Michaelis-Menten kinetiek volgt.

• kcat is een constante die de omzetsnelheid van een enzym-substraat complex aan product en enzym beschrijft. Het is ook de snelheid van de katalysator met een bepaald substraat.

Kd is dissociatieconstante. die beschrijven hoe affiniet twee reagentia zijn in een reactie. De volgende reactie is een voorbeeld om dissociatieconstante te tonen:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

waarbij A en B de twee reactanten zijn, AB het gevormde complex, k-1 de omgekeerde constante snelheid en k1 de voorwaartse constante snelheid. De dissociatieconstante wordt gedefinieerd als: kd = k-1 / k1.
hoe kleiner de dissociatieconstante is, hoe beter twee reactanten kunnen combineren. Aangezien de affiniteit van enzym met substraat bepaalt hoe gunstig de reactie enzym-substraat complex kan vormen, wordt KD vaak bestudeerd in de Michaelis-Menten vergelijking.

• KM is de Michaelis-constante die de hoeveelheid substraat beschrijft die nodig is voor het enzym om de helft van zijn maximale reactiesnelheid te verkrijgen.

afgeleid van Michaelis-mentenvergelijking:kM=(k-1+kcat)/K1
sinds KM, die ook Michaelis-constante wordt genoemd, is een belangrijke constante om het vermogen van katalysereactie van enzym met specifiek substraat te bestuderen. kM kan in twee delen worden gescheiden:
a. kd
De eerste stap van katalysekinetisch is de binding tussen substraat en enzym, die ook de snelheidsbepalende stap in de reactie is. het betere enzym bindt aan substraat, de kleinere kdis, dus de kleinere kM is.
b. kcat
De tweede stap van katalyskinetisch is de vorming van het product. Hoe groter de kcat is, hoe gunstiger de reactie op het product, en hoe groter de kM is.
er lijkt een tegenstrijdigheid te zijn tussen kd en kcat in de constante vergelijking van Michelis: hoe beter enzym voor het specifieke substraat, hoe kleiner kd is, en hoe groter kcat is. Echter, wat de prestaties van de katalysereactie bepaalt is dissociatieconstante kd, omdat de eerste stap van de reactie-binding is de snelheidsbepalende stap, het vormen van enzym-substraatcomplex is de essentiële stap om product te vormen, dus kd is de belangrijkste factor om kM
te bepalen samen vertonen ze een enzymvoorkeur voor verschillende substraten.
kcat / KM resulteert in de snelheidsconstante die de katalytische efficiëntie meet. Deze maatstaf van efficiëntie is nuttig bij het bepalen of de snelheid wordt beperkt door de creatie van product of de hoeveelheid substraat in het milieu.
In situaties waarin k-1 (De snelheid waarmee het substraat zich losmaakt van het enzym) veel groter is dan k2 (De snelheid waarmee het substraat zich omzet in product), als de efficiëntie:

• hoog is, is kcat veel groter dan KM en zet het enzymcomplex een groter deel van het substraat dat het bindt in product om. Deze verhoogde omzetting kan op één van twee manieren worden gezien-of het substraat bindt steviger aan het enzym, een gevolg van relatief lage KM, of een groter deel van het substraat dat wordt gebonden wordt omgezet alvorens het, wegens een grote omzetsnelheid kcat dissocieert.
• laag, kcat is veel kleiner dan KM, en het complex zet een kleiner deel van het substraat dat het bindt om in product.

kcat / KM meet echter alleen de katalytische efficiëntie wanneer de substraatconcentratie veel lager is dan de KM. Op zoek naar het enzym/substraat katalytische reactie vergelijking,

met het tarief gaat in de richting van ES wordt k1, het tarief terug te gaan in de richting van E+S wordt de k-1, en het tarief gaat in de richting van product vorming (E+P) wordt k2 of kcat, het is duidelijk uit

kcat/KM=k1

dat zelfs als kcat is veel groter dan k-1 (veel product vormen) en er is een grote efficiëntie, de vergelijking nog steeds beperkt door k1, dat is de snelheid van ES-vorming. Dit vertelt ons dat kcat/KM een limiet heeft gesteld aan efficiëntie in die zin dat het niet sneller kan zijn dan de diffusie gecontroleerde ontmoeting van een enzym en zijn substraat (k1). Daarom hebben enzymen die hoge kcat / KM-verhoudingen hebben in wezen kinetische perfectie bereikt omdat zij zeer dicht bij het bereiken van volledige efficiëntie zijn gekomen slechts beperkt door de snelheid waarmee zij het substraat in oplossing tegenkomen.

in gevallen in de buurt van de limiet, kunnen er aantrekkelijke elektrostatische krachten op het enzym zijn die het substraat naar de actieve plaats lokken, bekend als Circe-effecten. Diffusie in oplossing kan gedeeltelijk worden overwonnen door substraten en producten te beperken in het beperkte volume van een multi-enzym complex. Sommige reeksen enzymen worden geassocieerd in georganiseerde samenstellingen zodat het product van één enzym snel door het volgende enzym wordt gevonden.