Peptidbinding Definisjon

en peptidbinding er en kovalent binding dannet mellom to aminosyrer. Levende organismer bruker peptidbindinger til å danne lange kjeder av aminosyrer, kjent som proteiner. Proteiner brukes i mange roller, inkludert strukturell støtte, katalysering av viktige reaksjoner og gjenkjenning av molekyler i miljøet. En peptidbinding er derfor grunnlaget for de fleste biologiske reaksjoner. Forming av peptidbindinger er et krav for alt liv, og prosessen er svært lik i alle former for liv.

Peptidbindingsdannelse

på molekylært nivå dannes en peptidbinding gjennom en dehydreringsreaksjon. Som vist på bildet nedenfor, er to aminosyrer i stand til å binde sammen når to hydrogen og et oksygen fjernes fra molekylene. En aminosyre presenterer en karboksylgruppe til reaksjonen, og mister en hydroksylgruppe i reaksjonen(C doblet bundet Til En O). Aminogruppen av den andre aminosyren mister et hydrogen. Nitrogenet erstatter deretter i stedet for hydroksylgruppen, og danner en peptidbinding. Derfor er peptidbindinger også kjent som substituerte amidbindinger. De to aminosyrene er nå kjent som rester som de har mistet flere atomer, og de er nå kovalent bundet til hverandre.

karbon-nitrogenbindingen dannet i en peptidbinding er forskjellig fra karbon-nitrogenbindingene i andre deler av molekylet. Oksygenet på karboksylsiden av bindingen er litt negativt ansvarlig. Nitrogenet beholder en litt positiv ladning. Denne interaksjonen får karbon og nitrogen til å dele flere valgmenn enn de normalt ville, og en elektrisk dipol er etablert. De ekstra elektronene gjør bindingen som en dobbeltbinding, som er stiv og ikke kan rotere. Denne enheten av 6 molekyler er kjent som peptidgruppen og er ofte avbildet som en ball eller flatt plan. Karbonene i sentrene av hver aminosyre har 4 like bindinger, og kan rotere fritt. Således, når mange aminosyrer er koblet sammen, danner de kjeder av stive atomplaner rundt peptidbindingen, forbundet med fleksible karbonbindinger. Dette gjør at en peptidkjede kan rotere og bøye, noe som fører til avanserte formasjoner som kan katalysere reaksjoner.mens forskeren har funnet ut hvordan man kobler en kjede av flere aminosyrer, har et typisk protein tusenvis av rester koblet i serie. Videre favoriserer reaksjonen individuelle aminosyrer og tar ganske mye aktiveringsenergi å gjøre. Derfor er det ikke lett å lage proteiner uten enzymer. For å gjøre dette effektivt har celler utviklet en effektiv mekanisme for å bygge nye proteiner. I genomet til hver organisme finnes kodoner som beskriver forskjellige aminosyrer. Genomet bærer den nøyaktige sekvensen av disse aminosyrene, som sammen vil gi et funksjonelt protein. Først må informasjonen kopieres på et messenger RNA (mRNA) molekyl. Deretter binder overføring Rna (tRNA) til spesifikke aminosyrer. Disse trnaene tilsvarer forskjellige mRNA-kodoner, som igjen tilsvarer forskjellige DNA-kodoner. Den faktiske peptidbindingen dannes i en spesiell proteinmakrostruktur kjent som ribosomet, vist nedenfor.

ribosomet er en meget stor og kompleks cellulær struktur bestående av proteiner, RNA og forskjellige andre komponenter som hjelper til med å katalysere dannelsen av en peptidbinding. Dette er kjent som forlengelsesstadiet av proteinsyntese. Ribosomet hjelper til med å matche tRNA til tilsvarende mRNA. I sin tur endrer RNA form litt, noe som katalyserer reaksjonen mellom to aminosyrer og utviser et vannmolekyl. Kjeden som dannes, går ut av ribosomet. Ribosomet, som er et stort protein i seg selv, endrer form etter at reaksjonen har funnet sted, og beveger seg lenger ned i mRNA-strengen, og starter prosessen over. Til slutt oppstår et kodon som signalerer slutten av proteinet, slik at ribosomet vet at hele proteinet er opprettet. På dette tidspunktet vil mRNA og nytt protein bli utvist, og en ny mRNA vil bli plukket opp, noe som skaper et helt annet protein.

alt liv er basert på bindinger mellom ca 20 forskjellige aminosyrer, som alle organismer bruker og modifiserer til eget formål. Antallet forskjellige kombinasjoner er ubegrenset, mens peptidgrupper i proteiner danner peptidbein i alle proteiner. De forskjellige gruppene som er festet til hver aminosyre, får molekylet til å brette seg og bøye seg inn i kompliserte strukturer, på grunn av svake interaksjoner mellom molekylene i forskjellige grupper. Derfor, over de mange millioner proteiner som er opprettet av forskjellige arter, finnes det flere svært liknende strukturer som tilsvarer lignende sekvenser av aminosyrer. Fordi aminosyrer er koblet i en serie med en lignende retning, forsker typisk tegne og identifisere proteiner som starter fra amino, eller nitrogen side, og går gjennom karboksyl terminal som et sluttpunkt.

Quiz

1. Når en organisme bruker andre organismer, må den demontere peptidbindingene mellom aminosyrer for å kunne bruke aminosyrene sine egne proteiner. Hvilken av følgende er nødvendig for fordøyelsen av proteiner?
A. Magesyre
B. Vann
C. Tenner

2. En forsker trenger å produsere en stor mengde av et bestemt protein til medisinske formål. Hvilke av disse metodene vil være mest vellykkede i storskala proteinproduksjon?
A. Å Lage individuelle proteiner i reagensrør.
B. Genetisk engineering a bakterier for å skape proteinet.
C. Samle og rense proteinet fra naturen.

3. Peptidbindingene mellom aminosyrene valin og tyrosin er de samme som peptidbindingene mellom aminosyrene serin og lysin. Men selv disse små dipeptidene oppfører seg mye forskjellig fra hverandre i måten det samlede molekylet bøyer og bretter seg på. Hvis peptidbindingene er de samme, hva forårsaker denne forskjellen?A. Hver aminosyre har en bestemt sidekjede, som interagerer med omgivelsene.karbonene i hver aminosyre er forskjellige, noe som forårsaker en annen form.
C. aminogruppene i hver aminosyre forårsaker endringer i formen.