펩티드 Bond

펩티드 결합의 정의

펩티드 결합은 공유결합 형성되는 두 개의 아미노산을 포함하고 있습니다. 살아있는 유기체는 펩타이드 결합을 사용하여 단백질로 알려진 아미노산의 긴 사슬을 형성합니다. 단백질은 구조적지지,중요한 반응을 촉매하고 환경에서 분자를 인식하는 것을 포함하여 많은 역할에 사용됩니다. 따라서 펩타이드 결합은 대부분의 생물학적 반응의 기초입니다. 를 형성하는 펩타이드가 채권에 대한 요구 사항은 모든 생명과 프로세스에서 매우 유사하는 모든 형태의 삶입니다.

펩티드 결합의 형성

분자 수준에서 펩티드 결합을 통해 형성 탈수 반응입니다. 에서 볼 수 있듯이 이미지의 아래,두 개의 아미노산은 붙을 수 있을 때 함께 두 개의 수소 및 산소 제거에서 분자. 하나의 아미노산은 반응에 카르복실기를 제시하고,반응에서 수산기를 잃는다(C 는 O 에 결합 된 이중). 다른 아미노산의 아미노기는 수소를 잃는다. 그런 다음 질소는 수산기 대신에 대체되어 펩타이드 결합을 형성합니다. 이것이 펩타이드 결합이 치환 된 아미드 연결으로도 알려진 이유입니다. 두 아미노산은 이제 여러 원자를 잃어 버렸고 이제는 서로 공유 결합되어 있기 때문에 잔기로 알려져 있습니다.

펩티드 결합의 형성

탄소 질소 유대에 형성되는 펩타이드 본드에서 다른 탄소 질소 채권의 다른 부분에서 분자입니다. 결합의 카르복실 측의 산소는 전하에서 약간 음성이다. 질소는 약간 양전하를 유지합니다. 이 상호 작용은 탄소와 질소가 평상시보다 더 많은 선출자를 공유하게하고 전기 쌍극자가 확립됩니다. 여분의 전자는 결합이 단단하고 회전 할 수없는 이중 결합처럼 행동하게합니다. 6 분자의 이 단위는 펩티드 그룹으로 알려지고 공 또는 편평한 비행기로 수시로 그려집니다. 각 아미노산의 중심에있는 탄소는 4 개의 동일한 결합을 가지며 자유롭게 회전 할 수 있습니다. 따라서,많은 아미노산은 연결된 그들은 함께 체인의 엄격한 비행기의 주위에 원자 펩티드 본드로 연결된 유연한 탄소할 수 있습니다. 이것은 펩타이드 사슬이 회전하고 구부러져 반응을 촉매 할 수있는 진보 된 형성을 유도 할 수있게합니다.

면서 과학자들은 생각을 연결하는 방법이 사슬의 여러 아미노산,전형적인 단백질의 수천을 가지고 잔류물에서 연결되는 시리즈입니다. 게다가,반응은 개인적인 아미노산을 호의를 보이고 할 것이다 활성화 에너지의 확실히 조금을 가지고 갑니다. 따라서 효소가없는 단백질을 만드는 것은 쉽지 않습니다. 이를 효율적으로하기 위해 세포는 새로운 단백질을 구축하기위한 효율적인 메커니즘을 개발했습니다. 각 유기체의 게놈에서 다른 아미노산을 설명하는 코돈이 존재합니다. 게놈은 이러한 아미노산의 정확한 서열을 전달하며,함께 기능성 단백질을 얻을 것입니다. 먼저 메신저 RNA(mRNA)분자에 정보를 복사해야합니다. 다음으로,전송 Rna(tRNA)는 특정 아미노산에 결합합니다. 이들 trna 는 상이한 mRNA 코돈에 상응하며,이는 차례로 상이한 DNA 코돈에 상응한다. 실제 펩타이드 결합은 아래 사진의 리보솜으로 알려진 특수 단백질 매크로 구조에서 형성됩니다.

펩티드 syn

리보솜은 매우 큰 복잡한 세포의 구조로 구성된 단백질,RNA 및 기타 다양한 구성 요소에 도움이 되는 촉매의 형성 펩티드습니다. 이것은 단백질 합성의 신장 단계로 알려져 있습니다. 리보솜은 tRNA 를 해당 mRNA 와 일치시키는 데 도움이됩니다. 차례로,RNA 는 모양이 약간 바뀌어 두 아미노산 사이의 반응을 촉매하고 물 분자를 배출합니다. 형성된 사슬은 리보솜을 빠져 나간다. 큰 단백질 자체 인 리보솜은 반응이 일어난 후에 모양이 바뀌고 mRNA 가닥 아래로 더 이동하여 과정을 시작합니다. 결국 단백질의 말단을 신호하는 코돈이 발생하여 리보솜이 전체 단백질을 알게되었습니다. 이 시점에서 mRNA 와 새로운 단백질은 추방 될 것이고 새로운 mRNA 가 채취되어 완전히 다른 단백질을 만들 것입니다.

모든 생명에 따라 채권이 약 20 개의 아미노산하는 모든 생물 사용과 수정을 자신의 목적이 있다. 단백질의 펩타이드 그룹은 모든 단백질에서 펩타이드 백본을 형성하는 반면,상이한 조합의 수는 무한하다. 다른 그룹에 첨부된 각 아미노산 원인을 분자 접어 및 굽힘으로 복잡한 구조로 인해 약한 상호작용의 분자 사이에 다른 그룹입니다. 따라서,에서 수백의 단백질 생성에 의해 서로 다른 종이 존재하는 여러 가지 매우 유사한 구조에 해당하는 비슷한 시퀀스의 아미노산을 포함하고 있습니다. 기 때문에 아미노산으로 연결된 시리즈와 유사한 방향,과학자는 일반적으로 그리고 단백질을 식별에서 시작하여 아미노 또는 질소 측면을 통해 카르복 공항 터미로 마무리 지점입니다.

퀴즈

1. 을 때에는 생물이 소비하는 다른 생물 분해야 합 펩티드 채권 아미노산 사용할 수 있는 아미노산 그것은 그것의 자신의 단백질이다. 다음 중 어느 것이 단백질의 소화에 필요합니까?
A. 위산
B. 물
C. 치아

질문#1
B 에 대한 답변이 정확합니다. 하는 동안 산 자연 위산의 도움이 변성 단백질 및 펼칠 그들은 펩타이드가 채권에 반대하는 방법에 그들은 그가 형성되었다. 결합이 생성되었을 때 물 분자가 손실 되었기 때문에 두 아미노산 잔기를 분리하기 위해 물 분자를 사용해야합니다. 물 첨가로 아미노산은 자유 로워 질 것이고 tRNA 에 부착 할 수있어 새로운 단백질에 첨가 될 것입니다. 는 동안 치아에 도움 많은 생물체에서의 초기 이별의 큰 대중의 세포 치아가 거의 아무것도 펩타이드가 채권의 단백질이다. 이들은 화학적으로 소화되어야합니다.

2. 과학자는 의료 목적을 위해 많은 양의 특정 단백질을 생산해야합니다. 이러한 방법 중 어느 것이 대규모 단백질 제조에서 가장 성공적일까요?
A. 시험관에서 개별 단백질 만들기.
B. 단백질을 만들기 위해 박테리아를 유전자 공학.
C. 자연에서 단백질을 수집하고 정화합니다.

질문에 대한 답변#2
B 가 정확합니다. 시험관에서 개별 단백질을 만드는 과정은 거의 불가능합니다. 특정 순서로 연결된 아미노산의 수는 대량 생산을 엄격한 과정으로 만들 것입니다. 수집하는 동안 단백질은 자연에 도움이 될 수 있는 가능성은 어떤 생물이 생성에 충분한 양하는 것은 도움이 될 수 있습니다. 게다가 수천 또는 수백만 개의 다른 단백질에서 특정 단백질을 분류해야 할 것입니다. 단백질을 대량 생산하는 가장 빠르고 효율적인 방법은 유전자 조작 된 유기체가 당신을 위해 그것을하도록하는 것입니다. 을 배치하여 많은 사본의 유전자를 생산하는 단백질이 원하는 간단하균,박테리아를 생산할 수 있는 많은 양의 단백질이다. 펩티드 채권의 단백질에 의해 형성되는 동일한 효율적인 셀룰러 메커니즘을 생산하는 모든 자연 단백질,아직 그들은 훨씬 더 집중보다 자연에 있습니다.

3. 아미노산 발린과 티로신 사이의 펩타이드 결합은 아미노산 세린과 라이신 사이의 펩타이드 결합과 동일합니다. 그러나,이러한 작은 디 펩티히 다르게 동작에서 각각 다른 방식에서 전반적인 분자 굽힘. 펩타이드 결합이 동일하다면,이 차이를 일으키는 원인은 무엇입니까?각 아미노산은 주변 환경과 상호 작용하는 특정 측쇄를 가지고 있습니다.
B. 각 아미노산의 탄소가 다르므로 모양이 다릅니다.
C. 각 아미노산의 아미노기는 모양의 변화를 일으킨다.

질문에 대한 답변#3
A 가 정확합니다. 드 체인의 아미노산,일반적으로 표현으로”R”에서 간단한 그림의 아미노산,실제로 대규모의 복잡는 분자에서 밖으로 스틱 펩티드 중추고 서로 상호 작용합니다. 이러한 측쇄 사이의 약한 상호 작용은 전체 분자를 다양한 모양으로 끌어 당기고 비틀어줍니다. 사실,각 아미노산의 탄소와 아미노기는 동일하며 움직일 수없는 분자의 딱딱한 부분을 형성합니다. 알파-탄소,또는 중앙.

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