기본 구조의 단백질로 정의 시퀀스의 아미노산의 구성됩니다. 이 순서 궁극적으로 모양을 결정하는 단백질을 채택에 따라,공간적 제한이의 배열에 원자에서 단백질,화학적 특성 구성 요소의 아미노산 잔류물,및 단백질의 환경입니다.

펩티드 채권에 링크되는 아미노산 잔류물 폴리펩타이드에 형성된 응축 반응이 신랄한 카르복실기의 그룹 중 하나의 아미노산과 기본적인 아미노 그룹의 다른 아미노산입니다. 펩타이드의 맥락에서,아미드 그룹(CO–NH)은 펩타이드 그룹으로 지칭된다.

단백질 구조에 대한 이해에 중요한 것은 펩타이드 결합의 구조에 대한 지식이다. Linus Pauling 은 1930 년대에 X 선 회절을 사용하여 두 아미노산 사이에 형성된 펩타이드 결합의 성질을 조사했습니다. 그는 펩타이드 그룹(CO–NH)이 단단한 평면 구조를 가지고 있다고보고했다. 이 구조가 간 상호작용에서 일어나는 부작용을 전자의 이중 결합의 카르보닐기의 C–N 결합니다(그림 2).그런 후자를 취득한 부분(약 40%)이중 채권 속성입니다.

림 2 공명 사이의 상호 작용 전자에서는 C=O 결합 C–N 유대 펩티드의 그룹이 있다는 것을 의미는’공유’전자의 이러한 사이 있습니다. N 및 O 원자에 대한 전하를 주목하십시오.

이 효과 예의 공명으로 생각할 수 있는 공유의 전자 사이에 채권. 이 단일 채권 사이에 두 개의 원자는 더 이중 결합이 동일한 두 개의 원자로,길이의 C–N,C=O 채권에 펩티드 그룹과는 다른 것을 관찰한 이러한 유대에서 다른 컨텍스트 공명이 발생하지 않습니다. 따라서 부분적인 이중 결합의 C–N 펩티드 그룹이 결합이 보다 짧은 것에 대해 예측 C–N 단일 결합하는 동안,C=O 채권을 가지고,부분적인 단일 결합으로 문자를 공명 이상이 될 것에 대해 예측 C=O double bond. 펩타이드 그룹의 결합 길이는도 3 에 표시되어있다. 펩타이드 그룹의 C–N 결합을 N 과 Ca 사이의 결합(아미노기와 카르복실기가 부착 된 C 원자)과 비교하십시오.

림 3 의 평균 크기에 옹스트롬,Å(10Å=1nm=1000 동),그리고 도로의 평면 펩티드 그룹에서(a)는 트랜스 구조 그리고(b)cis 형태입니다. 참고:이것과 다른 표현의 구성의 폴리펩티드 표시 없이 본드의 순서로(즉,단일 또는 이중 채권).

평면 펩타이드 결합의 두 가지 가능한 형태가있다: 에서 트랜스 펩티드 그룹,Ca 원자의 반대 측에 펩타이드 본드(그림 3)과 cis 펩티드 그룹,Ca 원자 이 같은 측면에서의 펩타이드 본드(그림 3b).

일반적으로 말하면,펩타이드 결합은 트랜스 구조에있다. 그러나 시스 형태는 프롤린 잔기에 선행하는 펩타이드 결합에서 발생할 수 있습니다. 이러한 경우에,시스 형태는 프롤린 측쇄가 방해를 덜 제공하기 때문에 평소보다 안정하다. 그럼에도 불구하고,시스 펩타이드 결합은 프롤린 잔기에 앞서 펩타이드 결합의 경우의 약 10%에서만 발생한다.

베어링 마음에 평면 자연의 펩티드 그룹,폴리펩타이드 체인을 볼 수 있습을 근간으로 구성되는 일련의 엄격한 평면 펩티드 그룹에 의해 연결되어 Ca 원자를 함유하고 있습니다. 그림 4 는 트랜스 구조에서 두 개의 평면 펩타이드 그룹을 가진 폴리 펩타이드의 일부를 보여줍니다. 펩타이드 결합에 대해서는 회전이 허용되지 않지만 Ca-N 및 Ca–C 결합 주위에 회전 가능성이 있음을 유의하십시오. 이러한 결합에 대한 회전 각도,비틀림 각이라고하는 각도는 폴리펩티드 백본의 구성을 지정합니다. Ca-N 및 Ca–C 결합에 대한 비틀림 각은 ɸ(phi)및 ψ 로 지칭된다. (psi),각각 및 이들은 폴리펩티드가 도 4 에 도시 된 바와 같이 확장 된 평면 구조에있을 때 180°로 정의된다.

림 4 일부의 폴리펩타이드를 보여주는 두 개의 평면 펩티드 그룹(음영 지역)에 합류 캘리포니아 atom. 거기에 약간 이동의 자유에 펩티드 그의 회전 펩티드 그룹에 대한 할 수 있고 캘리포니아–C 채 발생할 수 있습과에 의해 정의 염력 각도 φ 및 미디어 각각합니다. 여기에 표시된 확장 된 구조에서이 두 각도는 모두 180º 로 정의됩니다. 협약에 의해,φ 와 φ 는 화살표로 표시된대로 ca 에서 볼 때 펩타이드 그룹의 시계 방향 회전과 함께 증가합니다.

steric 제약 조건이 ɸ 와 ψ 에 적용된다는 것을 알면 놀라지 않을 것입니다.

의 결과로 이러한 제약 조건을 입체적,특정 값만의 ɸ 및 ψ,따라서 conformations 의 펩타이드,허용되는 반면 다른 사람은 없습니다.

폴리펩티드의 맥락에서 주어진 잔기에 대해 이러한 허용 값을 계산하는 것이 가능하다. 이 계산을 수행하기 위해 먼저 결정 거리를 사이에 모든 비 결합 원자로서 두 개의 이웃 펩티드 그룹(예 그림 4)에서 가능한 모든 값의 ɸ 및 ψ. 그것은 아미노산의 다만 1 개의 종류를 포함하는 폴리펩티드를 위해 가장 쉽게 합니다. 구조적 음모의 ɸ 에 대한 미디어에 대한 특정한 잔여물이 알려져 있으로 기본적인 줄거리(후 발명가,G.N. 기본적인). 이러한 줄거리를 식별할 수 있도록 그 conformations(즉,특정 값의 ɸ 및 ψ)는 유리한 입체 또는 불리한다(그림 5)에 따라,다음과 같은 기준:

• 어디 사이에 충돌이 없 van der Waals 반경의 비 결합,원자 구조은’허용. 이러한 구조는 그림 5 의 파란색 영역에 있습니다.

• 허용 가능한 한도에서 원자 간 거리를 요구하는 순응은’외부 한계’순응으로 정의됩니다. 그들은 그림 5 의 녹색 영역에 놓여 있습니다.

• 이론적 conformations 필요한 모든 두 개의 비 결합 원자들을 서로 가까이 다른 것보다 그들의 van der Waals 반경 허가 입체’금지’. 이들은 그림 5 의 흰색 영역에 놓여 있습니다.

그림 5 의 ɸ 와 ψ 의 값은−180º 에서+180º 까지입니다. 360º 를 통해 펩티드 그룹을 도는 것은 당연히 그것의 시작 위치에 그것을 후에 가져오고,−180º 와+180º 는 동일한 위치에 대응합니다. 따라서 그림 5 의 플롯의 왼쪽 하단 모서리에있는 녹색 스트립은 왼쪽 상단 모서리에있는 필드와 연속됩니다.

림 5 는 기본적인 줄거리를 보여주는 입체를 허용 ɸ 및 미디어 각도에 대한 펩타이드 체인을 포함하는 유일 l-알라닌 잔류물(poly-l-알라닌). ‘허용 된’순응은 청색 또는 녹색 영역 내에 있으며,후자에서’외부 한계’순응 인 것과 함께. 흰색 영역에있는 나머지 구조물은’금지’됩니다. 허용 된 일치에 해당하는 3 개의 개별 영역(번호 1-3)만 있습니다. (Ramachandran 과 Sasisekharan 의 데이터,1968).

Ramachandran 플롯은 20 개의 아미노산 각각의 중합체에 대해 구성 될 수있다. 그것이 중요하다는 기본적인 플롯한 많은 아미노산 잔류물은 일반적으로 매우 유사한 정보의 정확성과 신뢰성을 보장 세 지역으로 유리한 또는 용납 conformations(로 표시된 1-3plot poly-l-알라닌 그림 5). 그러나 차이가 발생합니다. 예를 들어,어디 side-chain(R 그림 4)분 근처 캘리포니아에서와 같이,의 경우 트레오닌,그것은 더 많은 공간을 차지한 가 펩티드 근간을 제한 접근법의 원자 이웃 펩티드 그룹입니다. 결과적으로,허용되는 구조(ɸ 및 ψ 각도)는 분지 된 아미노산의 폴리 펩타이드에 대해 더 제한된다.

그림 6poly-l-glycine 에 대한 Ramachandran 플롯.’허용 된’,’외부 제한’및’금지 된’구성의 영역은 그림 5 와 같이 색상이 지정됩니다. (에서 데이터와 기본적인 Sasisekharan,1968)

기본적인 플롯에 그림 5 와 6 가 생성되었는 각각 l-알라닌 l-글리신에 기초하여 허용되며 외부 제한 거리에 대한 원자 사이의 연락처,결정에서 알려진 값에 대한 van der Waals 반지름의 원자(표 1).

표 1 원자 간 접촉에 대한 반 데르 발스 거리.

연락처 유형	일반적으로 허용되/Å	외부 제한/Å
H···H	2.0	1.9H···O2.42.2H···N2.42.2H···C2.42.2O···O2.72.6O···N2.72.6O···C2.82.7N2.72.6N C2.92.8C···C3.02.9C···CH23.23.0CH2···CH23.2	3.0

따라서 실제 구조 플롯보다는 예측 적입니다. 우리는 물론 X 선 회절을 사용하여 폴리 펩타이드의 잔기에 대한 ɸ 와 ψ 의’실제’값을 실험적으로 결정할 수 있습니다. 그림 7 에서 ɸ 및 미디어 값에 대한 모든 잔류물(제외하고 글리신하고 프롤린)숫자에 다른 구조의 결정에 의 고해상도 X-선 회절 및로 표시하여 기본적인 줄거리입니다. 우리는 예측 된 일치와 실제 일치 사이에 현저한 대응이 있음을 알 수 있습니다. 그러나 그 일치가’금지 된’영역에 매핑되는 일부 잔류 물이 있음을 알 수 있습니다. 이러한 잔류 물의 대부분은 ψ=0 주변의’허용 된’영역 2 와 3 사이의 영역에 매핑됩니다.

그림 7X-선 회절 데이터 수의 폴리펩티드 구조,ɸ 및 미디어 값에 대한 모든 아미노산 잔류물(제외하고 글리신하고 프롤린)되었을 겹쳐서 예상 기본적인 그의 허용’및’외부 제한’conformations. 예측은 텍스트에 설명 된대로 원자 간 접촉에 대한 반 데르 발스 거리를 기반으로했습니다. 실제 값의 대부분이 예측 된 허용 가능한 일치에 해당한다는 것을 알 수 있습니다.

• 그림 4 를 다시보고 180°를 통해 최고 펩타이드 그룹을 ψ=0 이되도록 비틀 수 있다고 상상해보십시오. 이 구조에서 충돌 할 가능성이있는 그룹은 무엇입니까?

• 인접한 펩타이드 그룹의 N–H 그룹은 서로 충돌하여 근접하게 강제됩니다.

이러한 일치와 관련된 충돌은 펩타이드 결합의 작은 비틀림 정도에 의해 수용 될 수있다. 따라서,이러한 구조에서 펩타이드 그룹은 일반적인 평면 구조에서 비틀어진다.

제한된 수의’금지’conformations 의 특정 잔류 수 있습에서 허용 폴리펩타이드는 경우 채택한 구조,전체로서 정력적으로 유리한입니다. 폴리펩티드는 가장 안정한 구조를 채택하도록 접히는 경향이 있습니다. 이 구조에서 폴리펩티드는 자유 에너지를 최소화합니다. 다음 섹션에서 우리는이 더 높은 수준의 단백질 구조를 살펴볼 것입니다.