Definición de Enlace peptídico

Un enlace peptídico es un enlace covalente formado entre dos aminoácidos. Los organismos vivos usan enlaces peptídicos para formar largas cadenas de aminoácidos, conocidas como proteínas. Las proteínas se utilizan en muchas funciones, incluyendo el soporte estructural, catalizando reacciones importantes y reconociendo moléculas en el medio ambiente. Por lo tanto, un enlace peptídico es la base de la mayoría de las reacciones biológicas. La formación de enlaces peptídicos es un requisito para toda vida, y el proceso es muy similar en todas las formas de vida.

Formación de enlaces peptídicos

A nivel molecular, se forma un enlace peptídico a través de una reacción de deshidratación. Como se ve en la imagen de abajo, dos aminoácidos son capaces de unirse cuando se eliminan dos hidrógenos y un oxígeno de las moléculas. Un aminoácido presenta un grupo carboxilo a la reacción, y pierde un grupo hidroxilo en la reacción (el C doble unido a un O). El grupo amino del otro aminoácido pierde un hidrógeno. El nitrógeno luego se sustituye en lugar del grupo hidroxilo, formando un enlace peptídico. Esta es la razón por la que los enlaces peptídicos también se conocen como enlaces de amida sustituida. Los dos aminoácidos se conocen ahora como residuos, ya que han perdido varios átomos y ahora están unidos covalentemente entre sí.

El enlace carbono-nitrógeno formado en un enlace peptídico es diferente de los enlaces carbono-nitrógeno en otras partes de la molécula. El oxígeno en el lado carboxilo del enlace es ligeramente negativo en carga. El nitrógeno retiene una carga ligeramente positiva. Esta interacción hace que el carbono y el nitrógeno compartan más electores de lo que normalmente lo harían, y se establece un dipolo eléctrico. Los electrones adicionales hacen que el enlace actúe como un enlace doble, que es rígido y no puede girar. Esta unidad de 6 moléculas se conoce como el grupo de péptidos y a menudo se representa como una bola o un plano plano. Los carbonos en los centros de cada aminoácido tienen 4 enlaces iguales, y pueden girar libremente. Por lo tanto, cuando muchos aminoácidos están unidos entre sí, forman cadenas de planos rígidos de átomos alrededor del enlace peptídico, conectados por enlaces de carbono flexibles. Esto permite que una cadena peptídica gire y se doble, lo que conduce a las formaciones avanzadas que pueden catalizar reacciones.

Mientras que los científicos han descubierto cómo conectar una cadena de aminoácidos, proteína típica tiene miles de residuos conectados en serie. Además, la reacción favorece a los aminoácidos individuales y requiere bastante energía de activación. Por lo tanto, crear proteínas sin enzimas no es fácil. Para hacer esto de manera eficiente, las células han desarrollado un mecanismo eficiente para construir nuevas proteínas. En el genoma de cada organismo existen codones que describen diferentes aminoácidos. El genoma lleva la secuencia exacta de estos aminoácidos, que juntos producirán una proteína funcional. Primero, la información debe copiarse en una molécula de ARN mensajero (ARNm). A continuación, los ARN de transferencia (ARNt) se unen a aminoácidos específicos. Estos ARNt corresponden a diferentes codones de ARNm, que a su vez corresponden a diferentes codones de ADN. El enlace peptídico real se forma en una macroestructura proteica especial conocida como ribosoma, que se muestra a continuación.

El ribosoma es una estructura celular muy grande y compleja que consiste en proteínas, ARN y varios otros componentes que ayudan a catalizar la formación de un enlace peptídico. Esto se conoce como la etapa de elongación de la síntesis de proteínas. El ribosoma ayuda a emparejar el ARNt con el ARNm correspondiente. A su vez, el ARN cambia ligeramente de forma, lo que cataliza la reacción entre dos aminoácidos y expulsa una molécula de agua. La cadena que se forma sale del ribosoma. El ribosoma, siendo una proteína grande en sí misma, cambia de forma después de que la reacción ha tenido lugar, y se mueve más abajo en la hebra de ARNm, comenzando el proceso de nuevo. Finalmente, se encuentra un codón que señala el final de la proteína, lo que le permite al ribosoma saber que toda la proteína ha sido creada. En este punto, el ARNm y la nueva proteína serán expulsados, y se recogerá un nuevo ARNm, creando una proteína completamente diferente.

Toda la vida se basa en enlaces entre aproximadamente 20 aminoácidos diferentes, que todos los organismos usan y modifican para su propio propósito. El número de combinaciones diferentes es ilimitado, mientras que los grupos de péptidos en las proteínas forman la columna vertebral del péptido en todas las proteínas. Los diferentes grupos unidos a cada aminoácido hacen que la molécula se pliegue y se doble en estructuras complicadas, debido a interacciones débiles entre las moléculas de diferentes grupos. Por lo tanto, a través de los muchos millones de proteínas creadas por diferentes especies, existen varias estructuras muy similares que corresponden a secuencias similares de aminoácidos. Debido a que los aminoácidos están conectados en una serie con una dirección similar, los científicos típicamente dibujan e identifican proteínas a partir del lado amino, o nitrógeno, y pasando por el terminal carboxilo como punto final.

Cuestionario

1. Cuando un organismo consume otros organismos, debe desmontar los enlaces peptídicos entre aminoácidos para poder utilizar los aminoácidos en sus propias proteínas. ¿Cuál de los siguientes requisitos es necesario para la digestión de proteínas?
A. Ácido estomacal
B. Agua
C. Dientes

2. Un científico necesita producir una gran cantidad de una proteína específica para fines médicos. ¿Cuál de estos métodos sería el más exitoso en la fabricación de proteínas a gran escala?A. Fabricación de proteínas individuales en tubos de ensayo.B. Ingeniería genética de una bacteria para crear la proteína.C. Recogida y purificación de la proteína de la naturaleza.

3. Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos valina, tirosina y son los mismos que los enlaces peptídicos entre los aminoácidos serina y la lisina. Sin embargo, incluso estos dipéptidos pequeños se comportan de manera muy diferente entre sí en la forma en que la molécula general se dobla y dobla. Si los enlaces peptídicos son los mismos, ¿qué causa esta diferencia?
A. Cada aminoácido tiene una cadena lateral específica, que interactúa con su entorno.B. Los carbones en cada aminoácido son diferentes, causando una forma diferente.C. Los grupos amino de cada aminoácido causan cambios en la forma.