definiția legăturii peptidice

o legătură peptidică este o legătură covalentă formată între doi aminoacizi. Organismele vii folosesc legături peptidice pentru a forma lanțuri lungi de aminoacizi, cunoscute sub numele de proteine. Proteinele sunt utilizate în multe roluri, inclusiv suport structural, catalizarea reacțiilor importante și recunoașterea moleculelor din mediu. Prin urmare, o legătură peptidică este baza majorității reacțiilor biologice. Formarea legăturilor peptidice este o cerință pentru toată viața, iar procesul este foarte similar în toate formele de viață.

formarea legăturii peptidice

la nivel molecular, o legătură peptidică se formează printr-o reacție de deshidratare. După cum se vede în imaginea de mai jos, doi aminoacizi sunt capabili să se lege împreună atunci când doi hidrogeni și un oxigen sunt îndepărtați din molecule. Un aminoacid prezintă o grupare carboxil la reacție și pierde o grupare hidroxil în reacție (C dublat legat de un O). Grupul amino al celuilalt aminoacid pierde un hidrogen. Azotul înlocuiește apoi în locul grupării hidroxil, formând o legătură peptidică. Acesta este motivul pentru care legăturile peptidice sunt, de asemenea, cunoscute sub numele de legături amidice substituite. Cei doi aminoacizi sunt acum cunoscuți ca reziduuri, deoarece au pierdut mai mulți atomi și acum sunt legați covalent unul de celălalt.

legătura carbon-azot formată într-o legătură peptidică este diferită de legăturile carbon-azot din alte părți ale moleculei. Oxigenul de pe partea carboxilică a legăturii este ușor negativ în sarcină. Azotul păstrează o sarcină ușor pozitivă. Această interacțiune face ca carbonul și azotul să împartă mai mulți alegători decât ar face în mod normal și se stabilește un dipol electric. Electronii suplimentari fac ca legătura să acționeze ca o legătură dublă, care este rigidă și nu se poate roti. Această unitate de 6 molecule este cunoscută sub numele de grup peptidic și este adesea ilustrată ca o minge sau un plan plat. Carbonii din centrele fiecărui aminoacid au 4 legături egale și se pot roti liber. Astfel, atunci când mulți aminoacizi sunt legați între ei formează lanțuri de planuri rigide de atomi în jurul legăturii peptidice, conectate prin legături flexibile de carbon. Acest lucru permite unui lanț peptidic să se rotească și să se îndoaie, ducând la formațiuni avansate care pot cataliza reacțiile.în timp ce oamenii de știință și-au dat seama cum să conecteze un lanț de mai mulți aminoacizi, o proteină tipică are mii de reziduuri conectate în serie. În plus, reacția favorizează aminoacizii individuali și necesită destul de multă energie de activare. Prin urmare, crearea de proteine fără enzime nu este ușoară. Pentru a face acest lucru eficient, celulele au dezvoltat un mecanism eficient pentru construirea de noi proteine. În genomul fiecărui organism, există codoni care descriu diferiți aminoacizi. Genomul poartă secvența exactă a acestor aminoacizi, care împreună vor produce o proteină funcțională. În primul rând, informațiile trebuie copiate pe o moleculă de ARN mesager (ARNm). Apoi, ARN-urile de transfer (Tarn) se leagă de aminoacizii specifici. Aceste Arnt corespund codonilor ARNm diferiți, care la rândul lor corespund codonilor ADN diferiți. Legătura peptidică reală se formează într-o macrostructură proteică specială cunoscută sub numele de ribozom, ilustrată mai jos.

ribozomul este o structură celulară foarte mare și complexă formată din proteine, ARN și diverse alte componente care ajută la catalizarea formării unei legături peptidice. Aceasta este cunoscută sub numele de etapa de alungire a sintezei proteinelor. Ribozomul ajută la potrivirea Arnt cu ARNm corespunzător. La rândul său, ARN-ul își schimbă ușor forma, ceea ce catalizează reacția dintre doi aminoacizi și expulzează o moleculă de apă. Lanțul care se formează iese din ribozom. Ribozomul, fiind o proteină mare în sine, își schimbă forma după ce reacția a avut loc și se deplasează mai departe pe firul ARNm, începând procesul. În cele din urmă, un codon care semnalează sfârșitul proteinei este întâlnit, lăsând ribozomul să știe că întreaga proteină a fost creată. În acest moment, ARNm și Noua proteină vor fi expulzate, iar un nou ARNm va fi preluat, creând o proteină complet diferită.

toată viața se bazează pe legături între aproximativ 20 de aminoacizi diferiți, pe care toate organismele le folosesc și le modifică în propriul scop. Numărul de combinații diferite este nelimitat, în timp ce grupurile peptidice din proteine formează coloane peptidice în toate proteinele. Diferitele grupuri atașate fiecărui aminoacid determină molecula să se îndoaie și să se îndoaie în structuri complicate, datorită interacțiunilor slabe dintre moleculele diferitelor grupuri. Prin urmare, în numeroasele milioane de proteine create de diferite specii, există mai multe structuri foarte similare care corespund unor secvențe similare de aminoacizi. Deoarece aminoacizii sunt conectați într-o serie cu o direcție similară, oamenii de știință desenează și identifică de obicei proteinele pornind de la amino sau partea azotului și trecând prin terminalul carboxil ca punct de finisare.

test

1. Când un organism consumă alte organisme, trebuie să dezasambleze legăturile peptidice dintre aminoacizi pentru a putea folosi aminoacizii pe care îi are propriile proteine. Care dintre următoarele este necesară pentru digestia proteinelor?
A. acid gastric
B. apă
C. dinți

2. Un om de știință trebuie să producă o cantitate mare de proteine specifice în scopuri medicale. Care dintre aceste metode ar fi cel mai de succes în producția de proteine pe scară largă?
A. realizarea proteinelor individuale în eprubete.
B. ingineria genetică a bacteriilor pentru a crea proteina.C. colectarea și purificarea proteinei din natură.

3. Legăturile peptidice dintre aminoacizii valină și tirozină sunt aceleași cu legăturile peptidice dintre aminoacizii serină și lizină. Cu toate acestea, chiar și aceste dipeptide mici se comportă mult diferit unul de celălalt în modul în care molecula generală se îndoaie și se îndoaie. Dacă legăturile peptidice sunt aceleași, ce cauzează această diferență?
A. fiecare aminoacid are un lanț lateral specific, care interacționează cu împrejurimile sale.B. carbonii din fiecare aminoacid sunt diferiți, provocând o formă diferită.
C. grupările amino ale fiecărui aminoacid determină modificări ale formei.