definição de ligação peptídica

uma ligação peptídica é uma ligação covalente formada entre dois aminoácidos. Organismos vivos usam ligações peptídicas para formar cadeias longas de aminoácidos, conhecidas como proteínas. Proteínas são usadas em muitos papéis, incluindo suporte estrutural, catalisando reações importantes, e reconhecendo moléculas no ambiente. Uma ligação peptídica é, portanto, a base da maioria das reacções biológicas. Formar ligações peptídicas é uma exigência para toda a vida, e o processo é muito semelhante em todas as formas de vida.

formação de ligação peptídica

a nível molecular, forma-se uma ligação peptídica através de uma reacção de desidratação. Como visto na imagem abaixo, dois aminoácidos são capazes de se ligar quando dois hidrogenos e um oxigênio são removidos das moléculas. Um aminoácido apresenta um grupo carboxilo para a reação, e perde um grupo hidroxilo na reação (O C dobrou ligado a um O). O grupo amino do outro aminoácido perde um hidrogênio. O nitrogênio então substitui no lugar do grupo hidroxilo, formando uma ligação peptídica. É por isso que as ligações peptídicas também são conhecidas como ligações amidas substituídas. Os dois aminoácidos são agora conhecidos como resíduos, pois perderam vários átomos e agora estão covalentemente ligados um ao outro.

O carbono para nitrogênio vínculo formado em um peptídeo bond é diferente do carbono-nitrogênio títulos em outras partes da molécula. O oxigênio no lado carboxilo da ligação é ligeiramente negativo na carga. O nitrogênio retém uma carga ligeiramente positiva. Esta interação faz com que o carbono e o nitrogênio compartilhem mais eleitores do que normalmente fariam, e um dipolo elétrico é estabelecido. Os elétrons extras fazem a ligação agir como uma ligação dupla, que é rígida e não pode rodar. Esta unidade de 6 moléculas é conhecida como grupo peptídico e é muitas vezes retratada como uma bola ou plano plano plano. Os carbonos nos centros de cada aminoácido têm 4 ligações iguais, e podem rodar livremente. Assim, quando muitos aminoácidos estão ligados entre si, formam cadeias de planos rígidos de átomos em torno da ligação peptídica, ligados por ligações de carbono flexíveis. Isto permite que uma cadeia peptídica gire e dobre, levando às formações avançadas que podem catalisar reações.enquanto os cientistas descobriram como ligar uma cadeia de vários aminoácidos, uma proteína típica tem milhares de resíduos ligados em série. Além disso, a reação favorece aminoácidos individuais e leva um pouco de energia de ativação para fazer. Portanto, criar proteínas sem enzimas não é fácil. Para fazer isso de forma eficiente, as células desenvolveram um mecanismo eficiente para a construção de novas proteínas. No genoma de cada organismo, existem codões que descrevem diferentes aminoácidos. O genoma carrega a sequência exata destes aminoácidos, que juntos produzirão uma proteína funcional. Em primeiro lugar, a informação deve ser copiada para uma molécula de ARN-mensageiro (mRNA). Em seguida, a transferência RNAs (tRNA) liga-se a aminoácidos específicos. Estes tRNAs correspondem a diferentes codões de ARNm, que por sua vez correspondem a diferentes codões de ADN. A ligação peptídica é formada numa macroestrutura proteica especial conhecida como ribossoma, ilustrada abaixo.

O ribossomo é muito grande e complexa estrutura celular composta de proteínas, RNA e vários outros componentes que ajudam a catalisar a formação de um peptídeo de ligação. Isto é conhecido como o estágio de Elongação da síntese proteica. O ribossomo ajuda a combinar tRNA com o mRNA correspondente. Por sua vez, o RNA muda de forma ligeiramente, o que catalisa a reação entre dois aminoácidos e expele uma molécula de água. A corrente formada sai do ribossomo. O ribossoma, sendo uma grande proteína em si, muda de forma após a reação ter ocorrido, e se move mais para baixo a cadeia de mRNA, iniciando o processo de novo. Eventualmente, um codon que sinaliza o fim da proteína é encontrado deixando o ribossomo saber que toda a proteína foi criada. Neste momento, o ARNm e a nova proteína serão expulsos, e um novo ARNm será recolhido, criando uma proteína totalmente diferente.

All life is based on bonds between about 20 different amino acids, which all organisms use and modify to their own purpose. O número de combinações diferentes é ilimitado, enquanto grupos peptídicos em proteínas formam backbones peptídicos em todas as proteínas. Os diferentes grupos ligados a cada aminoácido fazem com que a molécula se dobre e se dobre em estruturas complicadas, devido a fracas interações entre as moléculas de diferentes grupos. Portanto, ao longo dos muitos milhões de proteínas criadas por espécies diferentes, existem várias estruturas muito semelhantes que correspondem a sequências semelhantes de aminoácidos. Como os aminoácidos são conectados em uma série com uma direção semelhante, o cientista tipicamente desenha e identifica proteínas a partir do amino, ou lado nitrogênio, e passando pelo terminal carboxilo como um ponto de acabamento.

Quiz

1. Quando um organismo consome outros organismos, ele deve desmontar as ligações peptídicas entre aminoácidos para ser capaz de usar os aminoácidos que ele próprio proteínas. Qual das seguintes é necessária para a digestão de proteínas?
A. ácido estomacal
B. água
C. dentes