kcat, kd e KM = = kcat, kd e KM são termos úteis na descrição de uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten.

• kcat é uma constante que descreve a taxa de rotatividade de um complexo de substrato enzimático para produto e enzima. É também a taxa de catalisador com um substrato particular.

Kd é constante de dissociação. que descrevem como dois reagentes affinite estão em uma reação. A seguinte reação é um exemplo para mostrar constante de dissociação:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

Where a and B are the two reactant, AB is the formed complex, k-1 is the reverse constant rate, and k1 is the forward constant rate. A constante de dissociação é definida como: kd=k-1/k1.quanto menor for a constante de dissociação, melhores dois reagentes podem se combinar. Uma vez que a afinidade da enzima com o substrato determina o quão favorável a reação pode formar o complexo enzima-substrato, kd é frequentemente estudada na equação de Michaelis-Menten.

• KM é a constante de Michaelis que descreve a quantidade de substrato necessária para que a enzima obtenha metade de sua taxa máxima de reação.

derivando da equação de Michaelis-Menten:kM=(k-1+kcat)/k1
Uma vez que KM, que também é referido como constante de Michaelis, é uma constante importante para estudar a capacidade da reação de catálise da enzima com substrato específico. kM pode ser separado em duas partes:
A. kd
O primeiro passo da catálise cinética é a ligação entre substrato e enzima, que é também o passo de determinação da taxa na reação. a melhor enzima liga-se ao substrato, o kdis menor, assim o kM menor é.o segundo passo da catálise cinética é a formação do produto. Quanto maior é o kcat, mais favorável é a reação em relação ao produto,e maior é o kM.
parece haver uma contradição entre kd e kcat na equação constante de Michelis: a melhor enzima para o substrato específico, o kd menor é, e o kcat maior é. No entanto, o que determina o desempenho de catálise da reação é constante de dissociação kd, porque a primeira etapa da reação–enlace é a taxa de determinar a passo, formando enzima-substrato complexo é o passo essencial para formar o produto, assim kd é o principal fator para determinar kM
Juntos, eles mostram uma enzimas de preferência para diferentes substratos.
kcat / KM resulta na constante de velocidade que mede a eficiência catalítica. Esta medida de eficiência é útil para determinar se a taxa é limitada pela criação de produto ou a quantidade de substrato no ambiente.
Em situações onde k-1 (a taxa em que o substrato libera da enzima) é muito maior que k2 (a taxa em que o substrato se converte ao produto), se a taxa de eficiência é:

• ALTA, kcat é muito maior do que KM, e o complexo enzimático converte uma proporção maior do substrato liga-se em produto. Esta conversão aumentada pode ser vista de uma de duas maneiras — ou o substrato se liga mais firmemente à enzima, uma consequência de KM relativamente baixos, ou uma maior proporção do substrato que está ligado é convertida antes de dissociar, devido a uma grande taxa de rotatividade do kcat.
• baixo, o kcat é muito menor que o KM, e o complexo converte uma proporção menor do substrato que se liga ao produto.

kcat / KM mede a eficiência catalítica, porém, apenas quando a concentração do substrato é muito menor que o KM. Olhando para a enzima/substrato reação catalítica equação,

com a taxa indo para ES sendo k1, a taxa indo para trás para E+S k-1, e a taxa indo para a formação do produto (E+P) sendo k2 ou kcat, é evidente a partir de

kcat/KM=k1

que, mesmo se kcat é muito maior do que k-1 (quantidade de produto que está formando), e há grande eficiência, a equação ainda será limitado por k1, que é a taxa de formação ES. Isto nos diz que o kcat/KM tem um limite colocado na eficiência na medida em que não pode ser mais rápido do que o encontro controlado por difusão de uma enzima e seu substrato (k1). Portanto, as enzimas que têm elevadas razões kcat/KM atingiram a perfeição cinética essencialmente porque se aproximaram muito de atingir a eficiência completa apenas sendo limitadas pela taxa a que encontram o substrato em solução.

em casos próximos do limite, pode haver forças eletrostáticas atrativas na enzima que atraem o substrato para o local ativo, conhecido como efeitos Circe. A difusão em solução pode ser parcialmente superada através da confinação de substratos e produtos no volume limitado de um complexo de multienzimas. Algumas séries de enzimas estão associadas em conjuntos organizados de modo que o produto de uma enzima é rapidamente encontrado pela próxima enzima.