definicja wiązania peptydowego

wiązanie peptydowe jest wiązaniem kowalencyjnym utworzonym między dwoma aminokwasami. Organizmy żywe wykorzystują wiązania peptydowe do tworzenia długich łańcuchów aminokwasów, znanych jako białka. Białka są używane w wielu rolach, w tym wsparcie strukturalne, katalizowanie ważnych reakcji i rozpoznawanie cząsteczek w środowisku. Wiązanie peptydowe jest zatem podstawą większości reakcji biologicznych. Tworzenie wiązań peptydowych jest wymogiem dla całego życia, a Proces jest bardzo podobny we wszystkich formach życia.

Tworzenie wiązania peptydowego

na poziomie molekularnym wiązanie peptydowe powstaje w wyniku reakcji odwodnienia. Jak widać na poniższym obrazku, dwa aminokwasy są w stanie wiązać się ze sobą, gdy dwa wodory i tlen są usuwane z cząsteczek. Jeden aminokwas przedstawia w reakcji grupę karboksylową, a w reakcji traci grupę hydroksylową (C dwukrotnie wiąże się z O). Grupa aminowa drugiego aminokwasu traci Wodór. Następnie azot zastępuje grupę hydroksylową, tworząc wiązanie peptydowe. Dlatego wiązania peptydowe są również znane jako podstawione wiązania amidowe. Dwa aminokwasy są obecnie znane jako pozostałości, ponieważ straciły kilka atomów i są teraz kowalencyjnie połączone ze sobą.

Wiązanie węgiel-azot utworzone w wiązaniu peptydowym różni się od wiązań węgiel-azot w innych częściach cząsteczki. Tlen po karboksylowej stronie wiązania jest lekko ujemny. Azot zachowuje nieco dodatni ładunek. Ta interakcja powoduje, że węgiel i azot mają więcej elektorów niż normalnie, i powstaje dipol elektryczny. Dodatkowe elektrony sprawiają, że Wiązanie działa jak wiązanie podwójne, które jest sztywne i nie może się obracać. Ta jednostka 6 cząsteczek jest znana jako grupa peptydowa i często jest przedstawiana jako kula lub płaska płaszczyzna. Węgle w centrach każdego aminokwasu mają 4 równe wiązania i mogą się swobodnie obracać. Tak więc, gdy wiele aminokwasów jest połączonych ze sobą, tworzą łańcuchy sztywnych płaszczyzn atomów wokół wiązania peptydowego, połączonych elastycznymi wiązaniami węglowymi. Pozwala to łańcuchowi peptydowemu obracać się i zginać, prowadząc do zaawansowanych formacji, które mogą katalizować reakcje.

podczas gdy naukowcy odkryli, jak połączyć łańcuch kilku aminokwasów, typowe białko ma tysiące reszt połączonych szeregowo. Ponadto reakcja sprzyja poszczególnym aminokwasom i wymaga sporo energii aktywacyjnej. Dlatego tworzenie białek bez enzymów nie jest łatwe. Aby to zrobić skutecznie, komórki opracowały skuteczny mechanizm budowania nowych białek. W genomie każdego organizmu istnieją kodony opisujące różne aminokwasy. Genom zawiera dokładną sekwencję tych aminokwasów, które razem dają funkcjonalne białko. Po pierwsze, informacja musi być skopiowana na cząsteczkę RNA (mRNA). Następnie transfer RNA (tRNA) wiąże się ze specyficznymi aminokwasami. Te Trna odpowiadają różnym kodonom mRNA, które z kolei odpowiadają różnym kodonom DNA. Rzeczywiste wiązanie peptydowe powstaje w specjalnej makrostrukturze białka znanej jako rybosom, na zdjęciu poniżej.

rybosom jest bardzo dużą i złożoną strukturą komórkową składającą się z białek, RNA i różnych innych składników, które pomagają w katalizowaniu tworzenia wiązania peptydowego. Jest to znane jako etap elongacji syntezy białek. Rybosom pomaga dopasować tRNA do odpowiedniego mRNA. Z kolei RNA zmienia kształt nieznacznie, co katalizuje reakcję między dwoma aminokwasami i wydala cząsteczkę wody. Łańcuch, który powstaje, opuszcza rybosom. Rybosom, będąc dużym białkiem, zmienia kształt po przeprowadzeniu reakcji i przesuwa się dalej w dół pasma mRNA, rozpoczynając proces od nowa. W końcu spotyka się kodon, który sygnalizuje koniec białka, pozwalając rybosomowi poznać, że powstało całe białko. W tym momencie mRNA i nowe białko zostaną wydalone, a nowe mRNA zostanie odebrane, tworząc zupełnie inne białko.

całe życie opiera się na wiązaniach pomiędzy około 20 różnymi aminokwasami, które wszystkie organizmy wykorzystują i modyfikują do własnych celów. Liczba różnych kombinacji jest nieograniczona, podczas gdy grupy peptydowe w białkach tworzą peptydowe kości wsteczne we wszystkich białkach. Różne grupy przyłączone do każdego aminokwasu powodują, że cząsteczka składa się i wygina w skomplikowane struktury, z powodu słabych interakcji między cząsteczkami różnych grup. Dlatego w wielu milionach białek stworzonych przez różne gatunki, istnieje kilka bardzo podobnych struktur, które odpowiadają podobnym sekwencjom aminokwasów. Ponieważ aminokwasy są połączone w szereg o podobnym kierunku, naukowcy Zwykle rysują i identyfikują białka, zaczynając od strony aminowej lub azotowej i przechodząc przez terminal karboksylowy jako punkt końcowy.

Quiz

1. Kiedy organizmy konsumują inne organizmy, muszą demontować wiązania peptydowe między aminokwasami, aby móc wykorzystać aminokwasy, które mają własne białka. Który z poniższych jest wymagany do trawienia białek?
A. kwas żołądkowy
B. woda
C. zęby

2. Naukowiec musi wyprodukować dużą ilość określonego białka do celów medycznych. Która z tych metod byłaby najbardziej skuteczna w produkcji białek na dużą skalę?
A. wytwarzanie pojedynczych białek w probówkach.
B. inżynieria genetyczna bakterii do tworzenia białka.
C. zbieranie i oczyszczanie białka z natury.

3. Wiązania peptydowe między aminokwasami waliną i tyrozyną są takie same jak wiązania peptydowe między aminokwasami seryną i lizyną. Jednak nawet te małe dipeptydy zachowują się znacznie inaczej od siebie w sposobie, w jaki ogólna cząsteczka wygina się i fałduje. Jeśli wiązania peptydowe są takie same, co powoduje tę różnicę?
A. Każdy aminokwas ma określony łańcuch boczny, który współdziała z otoczeniem.
B. węgle w każdym aminokwasie są różne, co powoduje inny kształt.
C. grupy aminowe każdego aminokwasu powodują zmiany kształtu.