kcat,KD i KM == kcat,kd i KM są terminami pomocnymi w opisie enzymu, który podąża za kinetyką Michaelisa-Mentena.

• kcat jest stałą, która opisuje szybkość obrotu kompleksu enzymatyczno-substratowego do produktu i enzymu. Jest to również szybkość katalizatora z określonym substratem.

KD jest stałą dysocjacji. które opisują, jak affinite dwa reagenty są w reakcji. Następująca reakcja jest przykładem pokazującym stałą dysocjacji:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

gdzie A i B są dwoma reagentami, AB jest utworzonym kompleksem, k-1 jest stałą odwrotną, a k1 jest stałą naprzód. Stała dysocjacji jest zdefiniowana jako: kd=k-1/k1.
im mniejsza jest stała dysocjacji, tym lepsze dwa reagenty mogą się łączyć. Ponieważ powinowactwo enzymu z substratem określa, jak korzystnie reakcja może tworzyć kompleks enzymatyczno-substratowy, kd jest często badane w równaniu Michaelisa-Mentena.

• KM jest stałą Michaelisa, która opisuje ilość substratu potrzebną enzymowi do uzyskania połowy maksymalnej szybkości reakcji.

wynika z równania Michaelisa-Mentena:kM=(k-1+Kcat) / K1
ponieważ km, która jest również określana jako stała Michaelisa, jest ważną stałą do badania zdolności reakcji katalizy enzymu z określonym substratem. kM można podzielić na dwie części:
a.kd
pierwszym etapem kinetyki katalizy jest wiązanie między substratem a enzymem, co jest również etapem szybkości reakcji. im lepiej enzym wiąże się z substratem, tym mniejszy kdis, tym mniejszy kM.
b.kcat
drugim etapem kinetyki katalizy jest formowanie produktu. Im większy jest kcat, tym bardziej korzystna jest reakcja na produkt i tym większy jest kM.
wydaje się, że istnieje sprzeczność między kd i kcat w równaniu stałej Michelisa: im lepszy enzym do konkretnego substratu, tym mniejszy kd, a większy kcat. Jednak to, co decyduje o wydajności reakcji katalizy, to stała dysocjacji kd, ponieważ pierwszy etap reakcji-Wiązanie jest etapem określającym szybkość, tworzenie kompleksu enzymatyczno-substratowego jest niezbędnym etapem do utworzenia produktu, więc kd jest głównym czynnikiem do określenia kM
razem wykazują preferencje enzymów dla różnych substratów.
kcat/KM daje stałą szybkości, która mierzy sprawność katalityczną. Ta miara wydajności jest pomocna w określeniu, czy szybkość jest ograniczona przez tworzenie produktu lub ilość substratu w środowisku.
w sytuacjach, gdy k-1 (Szybkość, z jaką substrat odłącza się od enzymu) jest znacznie większa niż k2 (szybkość, z jaką substrat przekształca się w produkt), jeśli szybkość skuteczności jest:

• wysoka, kcat jest znacznie większa niż KM, a kompleks enzymatyczny przekształca większą część substratu, który wiąże się z produktem. Ta zwiększona konwersja może być postrzegana na jeden z dwóch sposobów – albo substrat wiąże się mocniej z enzymem, konsekwencją stosunkowo małej KM, albo większa część substratu, który jest związany, jest przekształcana przed dysocjacją, ze względu na dużą szybkość rotacji kcat.
• niski, kcat jest znacznie mniejszy od KM, a kompleks przekształca mniejszą część substratu, który wiąże w produkt.

kcat/KM mierzy sprawność katalityczną, jednak tylko wtedy, gdy stężenie substratu jest znacznie niższe niż KM. Patrząc na równanie reakcji katalitycznej enzymu/substratu,

z szybkością zmierzającą do ES=K1, szybkość wraca do E+S jest k-1, a szybkość tworzenia produktu (E+P) jest K2 lub kcat, jest oczywiste z

kcat/km=K1

, że nawet jeśli kcat jest znacznie większy niż K-1 (znacznie większy produkt formuje się) i jest duża sprawność, równanie nadal będzie ograniczone przez K1, czyli tempo powstawania ES. To mówi nam, że kcat / KM ma limit umieszczony na wydajności, ponieważ nie może być szybszy niż kontrolowany przez dyfuzję enzym i jego substrat (k1). W związku z tym enzymy o wysokim współczynniku kcat/KM zasadniczo osiągnęły kinetyczną doskonałość, ponieważ zbliżyły się do osiągnięcia pełnej wydajności, ograniczając się jedynie szybkością, z jaką napotykają substrat w roztworze.

w przypadkach zbliżonych do granicy, mogą wystąpić atrakcyjne siły elektrostatyczne na enzym, które przyciągają substrat do miejsca aktywnego, znane jako efekt Circe. Dyfuzję w roztworze można częściowo przezwyciężyć przez ograniczanie substratów i produktów w ograniczonej objętości kompleksu multienzyme. Niektóre serie enzymów są połączone w zorganizowane zespoły tak, że produkt jednego enzymu jest szybko wykrywany przez następny enzym.