kcat,kd og KM == kcat,kd og KM er begreper som er nyttige i beskrivelsen av et enzym som følger Michaelis-Menten-kinetikken.

• kcat er en konstant som beskriver omsetningshastigheten til et enzym-substratkompleks til produkt og enzym. Det er også frekvensen av katalysator med et bestemt substrat.

Kd er dissosiasjonskonstant. som beskriver hvordan affinitt to reaktanter er i en reaksjon. Følgende reaksjon er et eksempel for å vise dissosiasjonskonstant:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

Hvor A og B er de to reaktantene, AB er det dannede komplekset, k-1 er den omvendte konstante frekvensen, og k1 er den fremre konstante frekvensen. Dissosiasjonskonstanten er definert som: kd=k-1 / k1.jo mindre dissosiasjonskonstanten er, desto bedre to reaktanter kan kombinere. Siden affiniteten av enzymet med substratet bestemmer hvor gunstig reaksjonen kan danne enzym-substrat kompleks, kd er ofte studert I Michaelis-Menten ligning.KM ER Michaelis-konstanten som beskriver mengden substrat som trengs for at enzymet skal oppnå halvparten av sin maksimale reaksjonshastighet.

Avledet Fra Michaelis-Menten ligning:kM=(k-1+kcat)/k1
SIDEN KM, som også er referert Til Som Michaelis konstant, er en viktig konstant for å studere evnen til katalyse reaksjon av enzym med spesifikke substrat. kM kan deles inn i to deler:
a. kd
det første trinnet av katalyse kinetisk er bindingen mellom substrat og enzym, som også er hastigheten bestemme trinn i reaksjonen. jo bedre enzym binder seg til substrat, jo mindre kdis, og dermed mindre kM er.
b.kcat
det andre trinnet av katalyse kinetisk er dannelsen av produktet. Jo større kcat er, desto gunstigere er reaksjonen mot produktet, og jo større kM er.Det ser ut til å være en motsetning mellom Kd og kcat i Michelis konstante ligning: jo bedre enzym til det spesifikke substratet, jo mindre kd er, og jo større kcat er. Det som bestemmer ytelsen til katalysereaksjonen er imidlertid dissosiasjonskonstant kd, fordi det første trinnet i reaksjonsbindingen er hastighetsbestemmelsen, danner enzym-substratkompleks det essensielle trinnet for å danne produkt, og dermed er kd den viktigste faktoren for å bestemme kM
Sammen viser de en enzympreferanse for forskjellige substrater.
kcat / KM resulterer i hastighetskonstanten som måler katalytisk effektivitet. Dette effektivitetsmålet er nyttig for å avgjøre om hastigheten er begrenset av opprettelsen av produktet eller mengden substrat i miljøet. i situasjoner hvor k-1 (hastigheten som substrat unbinds fra enzymet) er mye større enn k2 (hastigheten som substrat konverterer til produkt), hvis effektivitetsgraden ER:

• HØY, er kcat mye større ENN KM, og enzymkomplekset omdanner en større andel av substratet det binder til produkt. Denne økte konvertering kan sees i en av to måter-enten substrat binder seg mer fast til enzymet, en konsekvens av relativt lav KM, eller en større andel av substratet som er bundet omdannes før den dissosierer, på grunn av en stor omsetningsrate kcat.
• LAV, kcat er mye mindre ENN KM, og komplekset omdanner en mindre andel av substratet det binder til produkt.

kcat/KM måler katalytisk effektivitet, men bare når substratkonsentrasjonen er mye lavere ENN KM. Ser vi på enzymet/substratet katalytisk reaksjonsligning,

med hastigheten som går MOT ES blir k1, går hastigheten tilbake mot e+s blir k-1, og hastigheten går mot produktformasjon (e+p) blir k2 eller kcat, er det tydelig fra

kcat/km=k1

at selv om kcat er mye større enn k-1 (mye mer). produktet danner) og det er stor effektivitet, vil ligningen fortsatt være begrenset av k1, som er hastigheten PÅ ES-formasjonen. Dette forteller oss at kcat / KM har en grense satt på effektivitet ved at den ikke kan være raskere enn det diffusjonsstyrte møtet av et enzym og dets substrat (k1). Derfor har enzymer som har høye kcat / KM-forhold i hovedsak oppnådd kinetisk perfeksjon fordi de har kommet svært nær å nå fullstendig effektivitet, bare begrenset av hastigheten der de møter substratet i oppløsning.

I tilfeller nær grensen kan det være attraktive elektrostatiske krefter på enzymet som lokker substratet til det aktive stedet, kjent som Circe-effekter. Diffusjon i oppløsning kan delvis overvinnes ved å begrense substrater og produkter i det begrensede volumet av et multienzymkompleks. Noen serier av enzymer er forbundet med organiserte forsamlinger slik at produktet av ett enzym raskt blir funnet av det neste enzymet.