i løpet av sine år som lege Michaelis og en venn (Peter Rona) bygget et kompakt laboratorium på sykehuset, og i løpet av fem år Ble Michaelis vellykket publisert over 100 ganger. Under sin forskning på sykehuset var han den første til å se de forskjellige typer inhibering; spesielt ved bruk av fruktose og glukose som hemmere av maltaseaktivitet. Maltase bryter maltose i to enheter av enten glukose eller fruktose. Funn fra dette eksperimentet tillatt for divergens av ikke-konkurransedyktig og konkurransedyktig hemming. Ikke-konkurrerende inhibering påvirker kcat-verdien (Men Ikke Km) på en gitt graf; denne inhibitoren binder seg til et sted som har spesifisitet for det bestemte molekylet. Michaelis fastslått at når inhibitoren er bundet, vil enzymet bli inaktivert.Som mange andre forskere i sin tid Jobbet Leonor Michaelis Og Maud Menten på en reaksjon som ble brukt til å forandre konformasjonen av sukrose og gjøre den lyse i to produkter-fruktose og glukose – Enzymet involvert i denne reaksjonen kalles invertase, og det er enzymet kinetikken som Har blitt støttet Av Michaelis og Menten for å være revolusjonerende for kinetikken til andre enzymer. Mens de uttrykte reaksjonshastigheten som ble studert, avledet de en ligning som beskrev hastigheten på en måte som antydet at den for det meste er avhengig av enzymkonsentrasjonen, så vel som på tilstedeværelsen av substratet, men bare til en viss grad.Adrian Brown og Victor Henri la grunnlaget for funnene i enzymkinetikk Som Michaelis og Menten er kjent for. Brown teoretisk sett tenkt mekanismen nå akseptert for enzymkinetikk, men ikke har kvantitative data for å gjøre et krav. Victor Henri gjort betydelige bidrag til enzymkinetikk under sin doktoravhandling, men han manglet å merke seg viktigheten av hydrogen ion konsentrasjon og mutarotasjon av glukose. Målet Med Henris avhandling var å sammenligne sin kunnskap om enzymkatalyserte reaksjoner med de anerkjente lovene i fysisk kjemi. Henri er kreditert med å være den første til å skrive ligningen som nå er kjent som Michaelis-Menten ligningen. Ved å bruke glukose og fruktose i katalytiske reaksjoner kontrollert av maltase og invertase, Var Leonor Michaelis Den første forskeren som skiller de forskjellige typer inhibering ved å bruke pH-skalaen som ikke eksisterte I Henris tid.Spesielt Under arbeidet med å beskrive frekvensen av denne reaksjonen testet de også og ekstrapolerte på ideen om en annen forsker, Victor Henri, at enzymet de brukte hadde noe affinitet for begge produktene av denne reaksjonen-fruktose og glukose. Ved Hjelp Av Henris metoder perfeksjonerte Michaelis og Menten nesten dette konseptet med initial-rate metode for steady-state eksperimenter. De studerte inhibering da de fant at ikke-konkurransedyktig (blandet) inhibering er preget av sin effekt på kcat (katalysatorrate) mens konkurransedyktig er preget av sin effekt på hastighet (V). I Michaelis-og Menten-eksperimentene fokuserte de tungt på pH-effekter av invertase ved bruk av hydrogenioner. Invertase er et enzym som finnes i ekstracellulær gjær og katalyserte reaksjoner ved hydrolyse eller invertere en sukrose (blanding av sukrose og fruktose) til «inverter sukker.»Hovedårsaken til bruk av invertase var at det lett kunne analyseres og eksperimenter kunne gjøres på raskere måte. Sukrose roterer i polarimeter som dekstroratatorisk-D mens invertsukker er levorotatorisk-L. Dette gjorde sporing av inversjonen av sukker relativt enkelt. De fant også at α-D-glukose frigjøres i reaksjoner katalysert av invertase, som er svært ustabil og spontant endres til β-D-glukose. Selv om disse er begge i dextroratatorisk form, er det her de bemerket at glukose kan forandre seg spontant, også kjent som mutarotasjon. Unnlatelse av å ta dette i betraktning var En av hovedgrunnene Til At Henris eksperimenter ble korte. Ved å bruke invertase for å katalysere sukrose-inversjon, kunne de se hvor raskt enzymet reagerte ved polarimetri; derfor ble det funnet ikke-konkurransedyktig inhibering i reaksjonen der sukrose ble invertert med invertase.