ペプチド結合の定義
ペプチド結合は、二つのアミノ酸の間に形成された共有結合で 生きている有機体は蛋白質として知られているアミノ酸の長い鎖を形作るのにペプチッド結合を使用します。 タンパク質は、構造的支持、重要な反応の触媒、環境中の分子の認識など、多くの役割で使用されています。 したがって、ペプチド結合は、ほとんどの生物学的反応の基礎である。 ペプチド結合を形成することは、すべての生命のための要件であり、プロセスは、生命のすべての形態で非常に類似しています。
ペプチド結合形成
分子レベルでは、脱水反応を介してペプチド結合が形成される。 下の画像に見られるように、二つのアミノ酸は、二つの水素と酸素が分子から除去されたときに一緒に結合することができます。 一つのアミノ酸は反応にカルボキシル基を提示し、反応中にヒドロキシル基を失う（CはOに結合している）。 他のアミノ酸のアミノ基は水素を失う。 窒素は、ペプチド結合を形成し、ヒドロキシル基の代わりに置換します。 これがペプチド結合が置換アミド結合としても知られている理由である。 2つのアミノ酸は、いくつかの原子を失っており、現在は互いに共有結合しているため、残基として知られています。ペプチド結合で形成される炭素-窒素結合は、分子の他の部分の炭素-窒素結合とは異なる。
ペプチド結合で形成される炭素-窒素結合は、分子の他の部分の炭素-窒素結合とは異なる。 結合のカルボキシル側の酸素は電荷がわずかに負である。 窒素はわずかに正の電荷を保持する。 この相互作用により、炭素と窒素は通常よりも多くの選挙人を共有し、電気双極子が確立される。 余分な電子は、結合を剛性であり、回転することができない二重結合のように作用させる。 6つの分子のこの単位はペプチッドグループとして知られ、頻繁に球か平面として描かれます。 各アミノ酸の中心にある炭素は4つの等しい結合を持ち、自由に回転することができます。 したがって、多くのアミノ酸が一緒に結合されているとき、それらはペプチド結合の周りの原子の剛体平面の鎖を形成し、柔軟な炭素結合によって結 これはペプチッド鎖が反作用に触媒作用を及ぼすことができる高度の形成をもたらす回り、曲がるようにします。科学者は、いくつかのアミノ酸の鎖を接続する方法を考え出したが、典型的なタンパク質は、直列に接続された残基の数千を持っています。
なお、反作用は個々のアミノ酸を支持し、するために活発化エネルギーのかなりを取ります。 したがって、酵素なしでタンパク質を作ることは容易ではありません。 これを効率的に行うために、細胞は新しいタンパク質を構築するための効率的なメカニズムを開発しました。 各生物のゲノムには、異なるアミノ酸を記述するコドンが存在する。 ゲノムは一緒に機能蛋白質をもたらすこれらのアミノ酸の厳密な順序を運びます。 まず、情報をメッセンジャー RNA(mRNA)分子にコピーする必要があります。 次に、転移Ｒｎａ（ｔＲＮＡ）は、特定のアミノ酸に結合する。 これらのｔＲＮＡは、異なるｍＲＮＡコドンに対応し、これは、次に、異なるＤＮＡコドンに対応する。 実際のペプチド結合は、下に描かれたリボソームとして知られている特別なタンパク質マクロ構造で形成されます。リボソームは、タンパク質、RNAおよびペプチド結合の形成を触媒するのを助ける様々な他の成分からなる非常に大きく複雑な細胞構造である。
リボソームは、ペプチド結合の形成を触媒するのを助けるタンパク質、RNAおよび様々な他の成分からなる非常に大きく複雑な細胞構造である。 これは蛋白質の統合の延長の段階として知られています。 リボソームは、対応するmRNAにtRNAを一致させるのに役立ちます。 次に、RNAはわずかに形状を変化させ、2つのアミノ酸間の反応を触媒し、水分子を排出する。 形成された鎖はリボソームを出る。 リボソームは、大きなタンパク質自体であり、反応が起こった後に形状を変化させ、mRNA鎖をさらに下に移動し、プロセスを開始する。 最終的には、タンパク質の終わりにシグナルを送るコドンが発生し、リボソームはタンパク質全体が作成されたことを知らせる。 この時点で、mRNAと新しいタンパク質が排出され、新しいmRNAがピックアップされ、まったく異なるタンパク質が生成されます。
すべての生命は、すべての生物が使用し、独自の目的に変更する約20の異なるアミノ酸間の結合に基づいています。 異なる組み合わせの数は無限であり、タンパク質中のペプチドグループはすべてのタンパク質中のペプチドバックボーンを形成する。 各アミノ酸に結合している異なるグループは、異なるグループの分子間の弱い相互作用のために、分子を折り曲げて複雑な構造に曲げる原因となる。 従って、異なった種によって作成される何百万の蛋白質を渡ってアミノ酸の同じような順序に対応する複数の非常に類似した構造があります。 アミノ酸は同様の方向に直列に接続されているため、科学者は通常、アミノ側または窒素側から出発し、カルボキシル末端を終点として通過するタンパク質を描画して同定する。
クイズ
1. 有機体が他の有機体を消費するとき、アミノ酸をそれ自身の蛋白質使用できるようにアミノ酸間のペプチッド結合を分解しなければなりません。 タンパク質の消化には次のどれが必要ですか？
A.胃酸
B.水
C.歯
2. 科学者は、医療目的のために特定のタンパク質を大量に生産する必要があります。 これらの方法のどれが大規模な蛋白質の製造業で最も巧妙であるか。
A.試験管内の個々のタンパク質を作る。
B.遺伝的にタンパク質を作成するために細菌を工学。
C.自然からタンパク質を収集し、浄化する。
3. アミノ酸バリンとチロシンの間のペプチド結合は、アミノ酸セリンとリジンの間のペプチド結合と同じである。 しかし、これらの小さなジペプチドでさえ、全体的な分子が曲がり、折りたたまれる方法において、互いに非常に異なる挙動をする。 ペプチド結合が同じ場合、この違いの原因は何ですか？
A.各アミノ酸は、その周囲と相互作用する特定の側鎖を持っています。
B.各アミノ酸中の炭素は異なる形状を引き起こし、異なっています。
C.各アミノ酸のアミノ基は形状の変化を引き起こす。