Definizione del legame peptidico

Un legame peptidico è un legame covalente formato tra due amminoacidi. Gli organismi viventi usano legami peptidici per formare lunghe catene di aminoacidi, noti come proteine. Le proteine sono utilizzate in molti ruoli compreso il supporto strutturale, catalizzando le reazioni importanti e riconoscendo le molecole nell’ambiente. Un legame peptidico è quindi la base della maggior parte delle reazioni biologiche. Formare legami peptidici è un requisito per tutta la vita, e il processo è molto simile in tutte le forme di vita.

Formazione del legame peptidico

A livello molecolare, un legame peptidico si forma attraverso una reazione di disidratazione. Come si vede nell’immagine qui sotto, due amminoacidi sono in grado di legarsi insieme quando due idrogeni e un ossigeno vengono rimossi dalle molecole. Un amminoacido presenta un gruppo carbossilico alla reazione e perde un gruppo idrossilico nella reazione (il C raddoppiato legato ad un O). Il gruppo amminico dell’altro amminoacido perde un idrogeno. L’azoto quindi sostituisce al posto del gruppo idrossile, formando un legame peptidico. Questo è il motivo per cui i legami peptidici sono noti anche come legami ammidici sostituiti. I due amminoacidi sono ora noti come residui in quanto hanno perso diversi atomi e ora sono legati covalentemente l’uno all’altro.

Il legame carbonio-azoto formato in un legame peptidico è diverso dai legami carbonio-azoto in altre parti della molecola. L’ossigeno sul lato carbossilico del legame è leggermente negativo in carica. L’azoto mantiene una carica leggermente positiva. Questa interazione fa sì che il carbonio e l’azoto condividano più elettori di quanto farebbero normalmente, e viene stabilito un dipolo elettrico. Gli elettroni extra fanno agire il legame come un doppio legame, che è rigido e non può ruotare. Questa unità di 6 molecole è nota come gruppo peptidico ed è spesso raffigurata come una palla o un piano piatto. I carboni ai centri di ciascun amminoacido hanno 4 legami uguali e possono ruotare liberamente. Quindi, quando molti amminoacidi sono collegati tra loro formano catene di piani rigidi di atomi attorno al legame peptidico, collegati da legami di carbonio flessibili. Ciò consente a una catena peptidica di ruotare e piegarsi, portando alle formazioni avanzate che possono catalizzare le reazioni.

Mentre scienziato hanno capito come collegare una catena di diversi aminoacidi, una proteina tipica ha migliaia di residui collegati in serie. Inoltre, la reazione favorisce i singoli amminoacidi e richiede un po ‘ di energia di attivazione da fare. Pertanto, la creazione di proteine senza enzimi non è facile. Per fare questo in modo efficiente, le cellule hanno sviluppato un meccanismo efficiente per la costruzione di nuove proteine. Nel genoma di ciascun organismo esistono codoni che descrivono diversi amminoacidi. Il genoma trasporta la sequenza esatta di questi amminoacidi, che insieme produrranno una proteina funzionale. In primo luogo, le informazioni devono essere copiate su una molecola di RNA messaggero (mRNA). Successivamente, il trasferimento di RNA (tRNA) si lega a specifici amminoacidi. Questi TRNA corrispondono a diversi codoni di mRNA, che a loro volta corrispondono a diversi codoni di DNA. Il legame peptidico effettivo è formato in una speciale macrostruttura proteica nota come ribosoma, nella foto sotto.

Il ribosoma è una struttura cellulare molto grande e complessa costituita da proteine, RNA e vari altri componenti che aiutano a catalizzare la formazione di un legame peptidico. Questo è noto come lo stadio di allungamento della sintesi proteica. Il ribosoma aiuta a abbinare il tRNA all’mRNA corrispondente. A sua volta, l’RNA cambia leggermente forma, che catalizza la reazione tra due amminoacidi ed espelle una molecola d’acqua. La catena che si forma esce dal ribosoma. Il ribosoma, essendo una grande proteina stessa, cambia forma dopo che la reazione ha avuto luogo e si sposta più in basso nel filamento di mRNA, iniziando il processo. Alla fine si incontra un codone che segnala la fine della proteina lasciando che il ribosoma sappia che l’intera proteina è stata creata. A questo punto, l’mRNA e la nuova proteina saranno espulsi e un nuovo mRNA verrà prelevato, creando una proteina completamente diversa.

Tutta la vita si basa su legami tra circa 20 diversi aminoacidi, che tutti gli organismi usano e modificano per il proprio scopo. Il numero di combinazioni diverse è illimitato, mentre i gruppi peptidici nelle proteine formano le dorsali peptidiche in tutte le proteine. I diversi gruppi collegati a ciascun amminoacido fanno sì che la molecola si pieghi e si pieghi in strutture complicate, a causa di deboli interazioni tra le molecole di diversi gruppi. Pertanto, attraverso i molti milioni di proteine create da diverse specie, esistono diverse strutture molto simili che corrispondono a sequenze simili di amminoacidi. Poiché gli amminoacidi sono collegati in una serie con una direzione simile, lo scienziato in genere disegna e identifica le proteine partendo dal lato amminico, o azoto, e passando attraverso il terminale carbossilico come punto di finitura.

Quiz

1. Quando un organismo consuma altri organismi, deve smontare i legami peptidici tra gli amminoacidi per essere in grado di utilizzare gli amminoacidi che le proprie proteine. Quale dei seguenti è richiesto per la digestione delle proteine?
A. Acido gastrico
B. Acqua
C. Denti

2. Uno scienziato deve produrre una grande quantità di una proteina specifica per scopi medici. Quale di questi metodi sarebbe il maggior successo nella produzione di proteine su larga scala?
A. Fare proteine individuali in provette.
B. Ingegneria genetica a batteri per creare la proteina.
C. Raccolta e purificazione della proteina dalla natura.

3. I legami peptidici tra gli aminoacidi valina e tirosina sono gli stessi dei legami peptidici tra gli aminoacidi serina e lisina. Tuttavia, anche questi piccoli dipeptidi si comportano in modo molto diverso l’uno dall’altro nel modo in cui la molecola complessiva si piega e si piega. Se i legami peptidici sono gli stessi, che cosa causa questa differenza?
A. Ogni amminoacido ha una catena laterale specifica, che interagisce con l’ambiente circostante.
B. I carboni in ogni amminoacido sono diversi, causando una forma diversa.
C. I gruppi amminici di ciascun amminoacido causano cambiamenti nella forma.