kcat,kd ja KM = kcat,kd ja KM ovat termejä, jotka auttavat Michaelis-Menten-kinetiikkaa seuraavan entsyymin kuvauksessa.

• kcat on vakio, joka kuvaa entsyymi-substraattikompleksin vaihtumisnopeutta tuotteelle ja entsyymille. Se on myös katalyytin nopeus tietyllä substraatilla.

Kd on dissosiaatiovakio. jotka kuvaavat miten affiniittiset kaksi reagoijaa ovat reaktiossa. Seuraava reaktio on esimerkki dissosiaatiovakion osoittamisesta:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

missä A ja B ovat kaksi reaktanttia, AB on muodostunut kompleksi, k-1 on käänteisvakio ja k1 on eteenpäinvakio. Dissosiaatiovakio määritellään seuraavasti: kd=k-1/k1.
mitä pienempi dissosiaatiovakio on, sitä paremmin kaksi reaktanttia voivat yhtyä. Koska entsyymin affiniteetti substraatin kanssa määrittää, kuinka suotuisasti reaktio voi muodostaa entsyymi-substraattikompleksin, KD: tä tutkitaan usein Michaelis-Menten-yhtälössä.

• KM on Michaelis-vakio, joka kuvaa substraatin määrää, jota entsyymi tarvitsee saadakseen puolet sen enimmäisreaktionopeudesta.

johtuu Michaelis-Menten-yhtälöstä:kM=(k-1+kcat) / k1
koska KM, jota kutsutaan myös Michaelis-vakioksi, on tärkeä vakio tutkittaessa entsyymin kykyä katalyysireaktioon spesifisen substraatin kanssa. kM voidaan erottaa kahteen osaan:
a. kd
katalyysikinetiikan ensimmäinen vaihe on substraatin ja entsyymin välinen sidos, joka on myös reaktion nopeusmääritysvaihe. mitä paremmin entsyymi sitoutuu substraattiin, sitä pienempi kdis eli sitä pienempi kM on.
b. kcat
katalyysin toinen vaihe kineettinen on tuotteen muodostaminen. Mitä suurempi kcat on, sitä suotuisampi reaktio tuotetta kohtaan, ja sitä suurempi kM on.
michelisin vakion yhtälössä KD: n ja kcat: n välillä näyttää olevan ristiriita: mitä parempi entsyymi tietylle substraatille, sitä pienempi kd on ja suurempi kcat on. Katalyysireaktion suorituskyvyn määrittää kuitenkin dissosiaatiovakio kd, koska reaktion ensimmäinen vaihe-sitoutuminen on nopeuden määritysvaihe, entsyymi-substraattikompleksin muodostaminen on välttämätön vaihe tuotteen muodostamiseksi, joten KD on tärkein tekijä määrittämään kM
yhdessä ne osoittavat entsyymien mieltymyksen eri substraateille.
kcat / KM johtaa nopeusvakioon, joka mittaa katalyyttistä tehokkuutta. Tämä tehokkuuden mitta auttaa määrittämään, rajoittuuko nopeus tuotteen luomisen vai ympäristön substraatin määrän perusteella.
tilanteissa, joissa k-1 (nopeus, jolla substraatti vapautuu entsyymistä) on paljon suurempi kuin k2 (nopeus, jolla substraatti muuttuu tuotteeksi), jos hyötysuhde on

• korkea, kcat on paljon suurempi kuin KM ja entsyymikompleksi muuttaa suuremman osan sitoutumastaan substraatista tuotteeksi. Tämä lisääntynyt konversio voidaan nähdä kahdella tavalla – joko substraatti sitoutuu kiinteämmin entsyymiin, mikä on seurausta suhteellisen alhaisesta KM: stä, tai suurempi osa sitoutuneesta substraatista muuntuu ennen kuin se hajoaa, johtuen suuresta vaihtumisnopeudesta kcat.
• matala, kcat on paljon pienempi kuin KM, ja kompleksi muuntaa pienemmän osan sitomastaan substraatista tuotteeksi.

kcat / KM mittaa katalyyttistä hyötysuhdetta kuitenkin vain silloin, kun substraattipitoisuus on paljon pienempi kuin KM. Kun tarkastellaan entsyymi-substraattikatalyyttisen reaktion yhtälöä,

kohti E+S: ää on K-1 ja tuotteenmuodostusta kohti etenevä nopeus (E+P) on k2 tai kcat, käy ilmi

kcat/km=K1

, että vaikka kcat on paljon suurempi kuin K-1 (paljon tuote muodostaa) ja on suuri tehokkuus, yhtälö on edelleen rajoitettu K1, joka on ES: n muodostumisnopeus. Tämä kertoo meille, että kcat / KM: n hyötysuhteelle on asetettu raja, koska se ei voi olla nopeampi kuin entsyymin ja sen substraatin (k1) diffuusiokontrolloitu kohtaaminen. Siksi entsyymit, joilla on korkea kcat/KM-suhde, ovat periaatteessa saavuttaneet kineettisen täydellisyyden, koska ne ovat päässeet hyvin lähelle täydellistä hyötysuhdetta vain sillä nopeudella, jolla ne kohtaavat substraatin liuoksessa.

tapauksissa, jotka ovat lähellä rajaa, entsyymiin voi kohdistua houkuttelevia sähköstaattisia voimia, jotka houkuttelevat substraatin aktiiviseen kohtaan, niin sanottuja Circe-efektejä. Diffuusio liuoksessa voidaan osittain voittaa rajoittamalla substraatteja ja tuotteita multientsyymikompleksin rajalliseen tilavuuteen. Jotkin entsyymisarjat liittyvät järjestäytyneiksi kokoonpanoiksi niin, että seuraava entsyymi löytää nopeasti yhden entsyymin tuotteen.