peptidisidoksen määritelmä

peptidisidos on kahden aminohapon välille muodostunut kovalenttinen sidos. Elävät organismit muodostavat peptidisidosten avulla pitkiä aminohappoketjuja, joita kutsutaan proteiineiksi. Proteiineja käytetään monissa tehtävissä, kuten rakenteellisessa tukemisessa, tärkeiden reaktioiden katalysoimisessa ja ympäristön molekyylien tunnistamisessa. Peptidisidos onkin useimpien biologisten reaktioiden perusta. Peptidisidosten muodostaminen on edellytys kaikelle elämälle, ja prosessi on hyvin samanlainen kaikissa elämänmuodoissa.

peptidisidoksen muodostuminen

molekyylitasolla peptidisidos muodostuu dehydraatioreaktiolla. Kuten alla olevasta kuvasta näkyy, kaksi aminohappoa pystyy sitoutumaan toisiinsa, kun molekyyleistä poistuu kaksi vetyä ja happi. Yksi aminohappo esittää reaktiossa karboksyyliryhmän ja menettää reaktiossa hydroksyyliryhmän (C kaksinkertaistui sitoutuneena o: han). Toisen aminohapon aminoryhmä menettää vetyä. Tämän jälkeen typpi vaihtuu hydroksyyliryhmän tilalle muodostaen peptidisidoksen. Tämän vuoksi peptidisidoksia kutsutaan myös substituoiduiksi amidisidoksiksi. Nämä kaksi aminohappoa tunnetaan nykyään jäännöksinä, koska ne ovat menettäneet useita atomeja ja ne ovat nyt kovalenttisesti sitoutuneet toisiinsa.

peptidisidoksessa muodostuva hiilen ja typen välinen sidos eroaa molekyylin muiden osien hiili-typpisidoksista. Sidoksen karboksyylipuolen happi on hieman negatiivinen varaukseltaan. Typpeen jää hieman positiivinen varaus. Tämä vuorovaikutus aiheuttaa hiilen ja typen jakaa enemmän äänestäjiä kuin ne normaalisti, ja sähköinen dipoli on perustettu. Ylimääräiset elektronit saavat sidoksen toimimaan kaksoissidoksen tavoin, joka on jäykkä eikä pysty pyörimään. Tämä 6 molekyylin yksikkö tunnetaan peptidiryhmänä ja se kuvataan usein pallona tai tasona. Jokaisen aminohapon keskipisteissä olevilla hiilillä on 4 yhtä suurta sidosta, ja ne voivat pyöriä vapaasti. Niinpä kun monet aminohapot ovat liittyneet toisiinsa, ne muodostavat peptidisidoksen ympärille jäykistä atomitasoista muodostuvia ketjuja, joita yhdistävät joustavat hiilisidokset. Tämä mahdollistaa peptidiketjun pyörimisen ja taipumisen, mikä johtaa kehittyneisiin muodostumiin, jotka voivat katalysoida reaktioita.

vaikka tutkijat ovat keksineet, miten yhdistää useiden aminohappojen ketju, tyypillisessä proteiinissa on tuhansia jäämiä, jotka liittyvät toisiinsa sarjoina. Lisäksi reaktio suosii yksittäisiä aminohappoja ja vaatii melko vähän aktivointienergiaa. Siksi proteiinien luominen ilman entsyymejä ei ole helppoa. Solut ovat kehittäneet tehokkaan mekanismin uusien proteiinien rakentamiseksi. Jokaisen eliön genomissa on kodoneja, jotka kuvaavat erilaisia aminohappoja. Perimässä on näiden aminohappojen tarkka sekvenssi, jotka yhdessä tuottavat toimivan proteiinin. Ensin tieto on kopioitava lähetti-RNA (mRNA) – molekyyliin. Seuraavaksi transfer RNAs (tRNA) sitoutuu tiettyihin aminohappoihin. Nämä trnat vastaavat eri mRNA-kodoneja, jotka puolestaan vastaavat eri DNA-kodoneja. Varsinainen peptidisidos muodostuu alla olevassa kuvassa ribosomina tunnetussa erityisessä proteiinin makrorakenteessa.

ribosomi on hyvin suuri ja monimutkainen solurakenne, joka koostuu proteiineista, RNA: sta ja monista muista komponenteista, jotka auttavat katalysoimaan peptidisidoksen muodostumista. Tätä kutsutaan proteiinisynteesin venymisvaiheeksi. Ribosomi auttaa vastaamaan tRNA: ta vastaavaan mRNA: han. RNA puolestaan muuttaa hieman muotoaan, mikä katalysoi kahden aminohapon välistä reaktiota ja karkottaa vesimolekyylin. Muodostuva ketju poistuu ribosomista. Ribosomi, joka on itse suuri proteiini, muuttaa muotoaan reaktion tapahduttua ja siirtyy alemmaksi mRNA-juostetta, aloittaen prosessin alusta. Lopulta kohdataan kodoni, joka viestii proteiinin lopusta ja kertoo ribosomille, että koko proteiini on luotu. Tässä vaiheessa mRNA ja uusi proteiini poistetaan, ja uusi mRNA poimitaan, jolloin syntyy täysin erilainen proteiini.

kaikki elämä perustuu noin 20 eri aminohapon välisiin sidoksiin, joita kaikki eliöt käyttävät ja muokkaavat omaan tarkoitukseensa. Eri yhdistelmien määrä on rajaton, kun taas proteiinien peptidiryhmät muodostavat peptidien selkäruotoa kaikissa proteiineissa. Kuhunkin aminohappoon kiinnittyneet eri ryhmät saavat molekyylin taittumaan ja taipumaan monimutkaisiksi rakenteiksi johtuen heikoista vuorovaikutuksista eri ryhmien molekyylien välillä. Siksi eri lajien luomilla miljoonilla proteiineilla on useita hyvin samanlaisia rakenteita, jotka vastaavat samankaltaisia aminohapposekvenssejä. Koska aminohapot ovat yhteydessä sarjaan samaan suuntaan, tiedemies tyypillisesti piirtää ja tunnistaa proteiineja, jotka alkavat amino-eli typpipuolelta ja menevät karboksyyliterminaalin läpi päätepisteenä.

tietokilpailu

1. Kun eliö kuluttaa muita eliöitä, sen on purettava aminohappojen väliset peptidisidokset voidakseen käyttää aminohapoista omia proteiinejaan. Mitä seuraavista tarvitaan proteiinien pilkkomiseen?
A. vatsahappo
B. vesi
C. hampaat

2. Tiedemiehen on tuotettava suuri määrä tiettyä proteiinia lääketieteellisiin tarkoituksiin. Mikä näistä menetelmistä olisi menestyksekkäin laajamittaisessa valkuaisaineiden valmistuksessa?
A. yksittäisten proteiinien valmistaminen koeputkissa.
B. geenimanipuloi a-bakteeria proteiinin luomiseksi.
C. proteiinin kerääminen ja puhdistaminen luonnosta.

3. Valiinin ja tyrosiinin aminohappojen väliset peptidisidokset ovat samat kuin seriinin ja lysiinin aminohappojen väliset peptidisidokset. Kuitenkin nämä pienetkin dipeptidit käyttäytyvät keskenään paljon eri tavalla siinä, miten yleinen molekyyli taipuu ja taittuu. Jos peptidisidokset ovat samat, mikä aiheuttaa tämän eron?
A. jokaisella aminohapolla on erityinen sivuketju, joka vuorovaikuttaa ympäristönsä kanssa.
B. jokaisen aminohapon hiilet ovat erilaisia, mikä aiheuttaa eri muodon.
C. kunkin aminohapon aminoryhmät aiheuttavat muodon muutoksia.