peptidbinding Definition

en peptidbinding er en kovalent binding dannet mellem to aminosyrer. Levende organismer bruger peptidbindinger til at danne lange kæder af aminosyrer, kendt som proteiner. Proteiner bruges i mange roller, herunder strukturel støtte, katalyserer vigtige reaktioner og genkender molekyler i miljøet. En peptidbinding er derfor grundlaget for de fleste biologiske reaktioner. Dannelse af peptidbindinger er et krav for alt liv, og processen er meget ens i alle former for liv.

Peptidbindingsdannelse

på molekylært niveau dannes en peptidbinding gennem en dehydreringsreaktion. Som det ses på billedet nedenfor, er to aminosyrer i stand til at binde sammen, når to hydrogener og et ilt fjernes fra molekylerne. En aminosyre præsenterer en carboksyl gruppe til reaktionen, og mister en hydroksyl gruppe i reaktionen (C fordoblet bundet til en O). Aminogruppen af den anden aminosyre mister et hydrogen. Nitrogenet erstatter derefter i stedet for hydroksylgruppen og danner en peptidbinding. Dette er grunden til, at peptidbindinger også er kendt som substituerede amidbindinger. De to aminosyrer er nu kendt som rester, da de har mistet flere atomer, og de er nu kovalent bundet til hinanden.

carbon til nitrogenbindingen dannet i en peptidbinding er forskellig fra carbon-nitrogenbindingerne i andre dele af molekylet. Iltet på carboksyl-siden af bindingen er lidt negativt ladet. Nitrogenet bevarer en lidt positiv ladning. Denne interaktion får kulstof og nitrogen til at dele flere vælgere, end de normalt ville, og der etableres en elektrisk dipol. De ekstra elektroner får bindingen til at fungere som en dobbeltbinding, som er stiv og ikke kan rotere. Denne enhed på 6 molekyler er kendt som peptidgruppen og er ofte afbildet som en kugle eller et fladt plan. Kulstofferne i centrene af hver aminosyre har 4 lige bindinger og kan rotere frit. Når mange aminosyrer er bundet sammen, danner de således kæder af stive planer af atomer omkring peptidbindingen, forbundet med fleksible carbonbindinger. Dette gør det muligt for en peptidkæde at rotere og bøje, hvilket fører til de avancerede formationer, der kan katalysere reaktioner.

mens videnskabsmand har fundet ud af, hvordan man forbinder en kæde af flere aminosyrer, har et typisk protein tusindvis af rester forbundet i serie. Desuden favoriserer reaktionen individuelle aminosyrer og tager en hel del aktiveringsenergi at gøre. Derfor er det ikke let at skabe proteiner uden ensymer. For at gøre dette effektivt har celler udviklet en effektiv mekanisme til opbygning af nye proteiner. I genomet af hver organisme findes kodoner, der beskriver forskellige aminosyrer. Genomet bærer den nøjagtige sekvens af disse aminosyrer, som sammen vil give et funktionelt protein. Først skal informationen kopieres til et messenger RNA (mRNA) molekyle. Dernæst binder transfer RNA ‘ er (tRNA) til specifikke aminosyrer. Disse tRNA ‘ er svarer til forskellige mRNA-kodoner, som igen svarer til forskellige DNA-kodoner. Den faktiske peptidbinding dannes i en speciel proteinmakrostruktur kendt som ribosomet, afbildet nedenfor.

ribosomet er en meget stor og kompleks cellulær struktur bestående af proteiner, RNA og forskellige andre komponenter, der hjælper med at katalysere dannelsen af en peptidbinding. Dette er kendt som forlængelsesstadiet af proteinsyntese. Ribosomet hjælper med at matche tRNA til det tilsvarende mRNA. Til gengæld ændrer RNA form lidt, hvilket katalyserer reaktionen mellem to aminosyrer og uddriver et vandmolekyle. Kæden, der dannes, forlader ribosomet. Ribosomet, der er et stort protein i sig selv, ændrer form, efter at reaktionen har fundet sted, og bevæger sig længere ned ad mRNA-strengen og starter processen igen. Til sidst opstår der et kodon, der signalerer slutningen af proteinet, så ribosomet ved, at hele proteinet er oprettet. På dette tidspunkt vil mRNA og nyt protein blive udvist, og et nyt mRNA vil blive afhentet, hvilket skaber et helt andet protein.

alt liv er baseret på bindinger mellem omkring 20 forskellige aminosyrer, som alle organismer bruger og modificerer til deres eget formål. Antallet af forskellige kombinationer er ubegrænset, mens peptidgrupper i proteiner danner peptidryggben i alle proteiner. De forskellige grupper, der er bundet til hver aminosyre, får molekylet til at folde og bøje sig i komplicerede strukturer på grund af svage interaktioner mellem molekylerne i forskellige grupper. Derfor findes der på tværs af de mange millioner proteiner, der er skabt af forskellige arter, flere meget lignende strukturer, der svarer til lignende sekvenser af aminosyrer. Fordi aminosyrer er forbundet i en serie med en lignende retning, forskere typisk tegne og identificere proteiner startende fra amino, eller nitrogen side, og går gennem carboksyl terminal som et slutpunkt.

test

1. Når en organisme forbruger andre organismer, skal den adskille peptidbindingerne mellem aminosyrer for at kunne bruge aminosyrerne det sine egne proteiner. Hvilket af følgende er nødvendigt for fordøjelsen af proteiner?
A. mavesyre
B. vand
C. tænder

2. En videnskabsmand skal producere en stor mængde af et specifikt protein til medicinske formål. Hvilke af disse metoder ville være den mest succesfulde i storskala proteinproduktion?
A. fremstilling af individuelle proteiner i reagensglas.
B. genetisk engineering A bakterier til at skabe proteinet.
C. indsamling og rensning af protein fra naturen.

3. Peptidbindingerne mellem aminosyrerne valin og tyrosin er de samme som peptidbindingerne mellem aminosyrerne serin og lysin. Men selv disse små dipeptider opfører sig meget forskelligt fra hinanden på den måde, det samlede molekyle bøjer og folder. Hvis peptidbindingerne er de samme, Hvad forårsager denne forskel?
A. hver aminosyre har en specifik sidekæde, som interagerer med omgivelserne.
B. kulstofferne i hver aminosyre er forskellige, hvilket forårsager en anden form.
C. aminogrupperne af hver aminosyre forårsager ændringer i formen.