i løbet af sine år som læge Michaelis og en ven (Peter Rona) byggede et kompakt laboratorium på hospitalet og i løbet af fem år – Michaelis blev med succes offentliggjort over 100 gange. Under sin forskning på hospitalet var han den første til at se de forskellige typer hæmning; specifikt ved hjælp af fruktose og glukose som inhibitorer af maltaseaktivitet. Maltase bryder maltose i to enheder af enten glucose eller fructose. Resultater fra dette forsøg muliggjorde divergensen mellem ikke-konkurrencedygtig og konkurrencedygtig hæmning. Ikke-konkurrencedygtig inhibering påvirker kcat-værdien (men ikke Km) på en given graf; denne hæmmer binder til et sted, der har specificitet for det bestemte molekyle. Michaelis fastslog, at når inhibitoren er bundet, vil det blive inaktiveret.

som mange andre forskere i deres tid arbejdede Leonor Michaelis og Maud Menten på en reaktion, der blev brugt til at ændre konformationen af saccharose og få den til at lyse i to produkter – fructose og glucose. Denne reaktion kaldes invertase, og den er den, hvis kinetik er blevet støttet af Michaelis og Menten for at være revolutionerende for andre kinetik. Mens de udtrykte hastigheden af den undersøgte reaktion, afledte de en ligning, der beskrev hastigheden på en måde, der antydede, at den for det meste er afhængig af koncentrationen såvel som af tilstedeværelsen af substratet, men kun til en vis grad.Adrian brun og Victor Henri lagde grunden til de opdagelser i kinetik, som Michaelis og Menten er kendt for. Brun forestillede sig teoretisk den mekanisme, der nu blev accepteret til kinetik, men havde ikke de kvantitative data til at fremsætte et krav. Victor Henri bidrog væsentligt til kinetikken under sin doktorafhandling, men han manglede at bemærke vigtigheden af hydrogenionkoncentration og mutarotation af glukose. Målet med Henris afhandling var at sammenligne hans viden om katalyserede reaktioner med de anerkendte love inden for fysisk kemi. Henri krediteres for at være den første til at skrive ligningen, der nu er kendt som Michaelis-Menten-ligningen. Ved hjælp af glukose og fruktose i de katalytiske reaktioner kontrolleret af maltase og invertase var Leonor Michaelis den første videnskabsmand, der skelner mellem de forskellige typer hæmning ved hjælp af pH-skalaen, som ikke eksisterede i Henris tid.især under deres arbejde med at beskrive hastigheden af denne reaktion testede og ekstrapolerede de også på ideen om en anden videnskabsmand, Victor Henri, at de brugte en vis affinitet for begge produkter af denne reaktion – fructose og glucose. Ved hjælp af Henris metoder perfektionerede Michaelis og Menten næsten dette koncept med initialhastighedsmetode til steady-state eksperimenter. De studerede hæmning, da de fandt ud af, at ikke-konkurrencedygtig (blandet) hæmning er kendetegnet ved dens virkning på kcat (katalysatorhastighed), mens konkurrencedygtig er kendetegnet ved dens virkning på hastighed (V). I Michaelis-og Menten-eksperimenterne fokuserede de stærkt på ph-effekter af invertase ved hjælp af hydrogenioner. Invertase er et middel, der findes i ekstracellulær gær og katalyserede reaktioner ved hydrolyse eller invertering af en saccharose (blanding af saccharose og fructose) til “invertsukker.”Hovedårsagen til at bruge invertase var, at det let kunne analyseres, og eksperimenter kunne udføres hurtigere. Saccharose roterer i polarimeter som dekstroratatorisk-D, mens invertsukker er levorotatorisk-L. Dette gjorde sporing af inversionen af sukker relativt enkel. De fandt også ud af, at karrus-d-glukose frigives i reaktioner katalyseret af invertase, som er meget ustabil og spontant ændrer sig til karrus-d-glukose. Selvom disse begge er i dekstroratatorisk form, er det her, de bemærkede, at glukose kan ændre sig spontant, også kendt som mutarotation. At undlade at tage dette i betragtning var en af hovedårsagerne til, at Henris eksperimenter kom til kort. Ved hjælp af invertase til at katalysere saccharoseinversion kunne de se, hvor hurtigt det reagerede ved polarimetri; derfor viste det sig, at ikke-konkurrencedygtig inhibering forekom i reaktionen, hvor saccharose blev inverteret med invertase.