kcat,kd a KM == kcat,kd a KM jsou pojmy, užitečné v popisu enzym, který následuje Michaelis-Menten kinetics.

• kcat je konstanta, která popisuje rychlost obratu komplexu enzym-substrát na produkt a enzym. Je to také rychlost katalyzátoru s konkrétním substrátem.

Kd je disociační konstanta. které popisují, jak jsou afinitní dva reaktanty v reakci. Následující reakce je příkladem disociační konstanty:

 k1
A + B ↔ AB 
k-1

, Kde a a B jsou dvě reaktantu, AB je tvořen komplex, k-1 je naopak konstantní rychlostí, a k1 je dopředu konstantní rychlostí. Disociační konstanta je definována jako: KD=k-1/k1.
čím menší je disociační konstanta, tím lépe se mohou dva reaktanty spojit. Protože afinita enzymu se substrátem určuje, jak příznivá reakce může tvořit komplex enzym-substrát, kd je často studován v Michaelis-Mentenově rovnici.

• KM je Michaelisova konstanta, která popisuje množství substrátu potřebného pro enzym k získání poloviny jeho maximální rychlosti reakce.

Plynoucí z Michaelis-Menten rovnice:kM=(k-1+kcat)/k1
Od KM, který je také označován jako Michaelisova konstanta, je důležité neustálé studovat schopnost katalýzy reakce enzymu s konkrétní substrát. kM lze rozdělit na dvě části:
a. kd
prvním krokem kinetické katalýzy je vazba mezi substrátem a enzymem, což je také rychlost stanovení kroku reakce. čím lépe se enzym váže na substrát, tím menší kdis, tím menší kM je.
b. kcat
druhým krokem kinetické katalýzy je formování produktu. Čím větší je kcat, tím příznivější je reakce na produkt, a větší kM je.
zdá se, že Existuje rozpor mezi kd a kcat v Michelis konstantní rovnice: lepší enzymu na specifický substrát, menší kd je, a větší kcat je. Nicméně, to, co určuje výkon katalýzy reakce je disociační konstanta kd, protože první krok reakce.–vazba je rychlost určení krok, tvoří enzym-substrát komplex je nezbytný krok k vytvoření produktu, tedy kd je hlavním faktorem pro určení kM
Společně se vykazují enzymy preference pro různé substráty.
kcat / KM má za následek rychlostní konstantu, která měří katalytickou účinnost. Toto opatření účinnosti je užitečné při určování, zda je rychlost omezena tvorbou produktu nebo množstvím substrátu v životním prostředí.
V situacích, kdy k-1 (rychlost, při které substrátu odpoutá od enzymu), je mnohem větší než k2 (rychlost, při které substrátu převádí do výrobků), pokud je míra efektivnosti je:

• VYSOKÁ, kcat je mnohem větší, než KM, a enzym komplex převádí větší část substrátu se váže do produktu. Tato zvýšená konverze může být viděn v jednom ze dvou způsobů-buď substrát se váže pevněji enzymu, v důsledku relativně nízké KM, nebo větší část substrátu, který je povinen je převeden před tím, než se odloučí, vzhledem k velké fluktuaci kcat.
• nízká, kcat je mnohem menší než KM a komplex převádí menší část substrátu, který se váže na produkt.

kcat / KM měří katalytickou účinnost, ale pouze tehdy, když je koncentrace substrátu mnohem nižší než KM. Při pohledu na enzym/substrát katalytické reakce, rovnice,

s rychlostí směrem ES je k1, sazba vrací k E+S je k-1, a míra jde k produktu formace (E+P) k2 nebo kcat, to je zřejmé z

kcat/KM=k1

že i když kcat je mnohem větší než k-1 (mnoho produkt je tvoří) a tam je velká účinnost, rovnice bude stále omezen k1, což je rychlost tvorby ES. To nám říká, že kcat/KM má omezení na účinnost v tom, že to nemůže být rychlejší než difúze řízené setkání enzymu a jeho substrátu (k1). Proto, enzymy, které mají vysokou kcat/KM poměry v podstatě dosaženo kinetická dokonalost, protože mají velmi blízko k dosažení úplné účinnosti je omezen pouze rychlost, při které se setkávají substrátu v roztoku.

V případech, v blízkosti hranice, tam může být přitažlivé elektrostatické síly na enzym, který lákat substrátu na aktivní místo, známé jako Kirké účinky. Difúze v roztoku může být částečně překonána omezením substrátů a produktů v omezeném objemu multienzymového komplexu. Některé řady enzymů jsou spojeny do organizovaných sestav, takže produkt jednoho enzymu je rychle nalezen dalším enzymem.