definice peptidové vazby

peptidová vazba je kovalentní vazba vytvořená mezi dvěma aminokyselinami. Živé organismy používají peptidové vazby k vytvoření dlouhých řetězců aminokyselin, známých jako proteiny. Proteiny se používají v mnoha rolích, včetně strukturální podpory, katalyzování důležitých reakcí a rozpoznávání molekul v prostředí. Peptidová vazba je proto základem většiny biologických reakcí. Vytváření peptidových vazeb je požadavkem na celý život a proces je velmi podobný ve všech formách života.

tvorba peptidové vazby

na molekulární úrovni se dehydratační reakcí vytvoří peptidová vazba. Jak je vidět na obrázku níže, dvě aminokyseliny jsou schopny se spojit, když jsou z molekul odstraněny dva vodíky a kyslík. Jedna aminokyselina představuje reakci karboxylovou skupinu a v reakci ztrácí hydroxylovou skupinu (C se zdvojnásobil vázán na O). Aminoskupina druhé aminokyseliny ztrácí vodík. Dusík pak nahrazuje místo hydroxylové skupiny a vytváří peptidovou vazbu. To je důvod, proč peptidové vazby jsou také známé jako substituované amidové vazby. Tyto dvě aminokyseliny jsou nyní známé jako zbytky, protože ztratily několik atomů a nyní jsou k sobě kovalentně vázány.

Na uhlíku k dusíku vazby vytvořené v peptidové vazby se liší od uhlíku a dusíku dluhopisy v jiných částech molekuly. Kyslík na karboxylové straně vazby je mírně záporný. Dusík si zachovává mírně kladný náboj. Tato interakce způsobuje, že uhlík a dusík sdílejí více voličů, než by normálně, a je vytvořen elektrický dipól. Další elektrony způsobují, že vazba funguje jako dvojná vazba, která je tuhá a nemůže se otáčet. Tato jednotka 6 molekul je známá jako peptidová skupina a je často zobrazována jako koule nebo plochá rovina. Uhlíky ve středech každé aminokyseliny mají 4 stejné vazby a mohou se volně otáčet. Když je tedy mnoho aminokyselin spojeno dohromady, tvoří řetězce tuhých rovin atomů kolem peptidové vazby, Spojené pružnými uhlíkovými vazbami. To umožňuje peptidový řetězec otáčet a ohýbat, což vede k pokročilým formacím, které mohou katalyzovat reakce.

Zatímco vědec přišel na to, jak se připojit řetězce několika aminokyselin, typický protein má tisíce zbytky zapojené do série. Kromě toho reakce zvýhodňuje jednotlivé aminokyseliny a vyžaduje poměrně málo aktivační energie. Vytváření proteinů bez enzymů proto není snadné. Aby to bylo možné efektivně, buňky vyvinuly účinný mechanismus pro vytváření nových proteinů. V genomu každého organismu existují kodony, které popisují různé aminokyseliny. Genom nese přesnou sekvenci těchto aminokyselin, které společně poskytnou funkční protein. Nejprve musí být informace zkopírovány na molekulu messenger RNA (mRNA). Dále se přenos RNA (tRNA) váže na specifické aminokyseliny. Tyto tRNA odpovídají různým kodonům mRNA, které zase odpovídají různým kodonům DNA. Skutečná peptidová vazba je vytvořena ve speciální proteinové makrostruktuře známé jako ribozom, na obrázku níže.

ribozomu je velmi velké a složité buněčné struktury skládající se z proteinů, RNA a různé další komponenty, které podpory v katalyzovat tvorbu peptidové vazby. Toto je známé jako fáze prodloužení syntézy proteinů. Ribozom pomáhá sladit tRNA s odpovídající mRNA. RNA zase mírně mění tvar, který katalyzuje reakci mezi dvěma aminokyselinami a vylučuje molekulu vody. Vytvořený řetězec opouští ribozom. Ribozom, který je sám velkým proteinem, mění tvar po reakci a pohybuje se dále dolů po řetězci mRNA a začíná proces znovu. Nakonec se objeví kodon, který signalizuje konec proteinu a nechá ribozom vědět, že byl vytvořen celý protein. V tomto okamžiku bude mRNA a nový protein vyloučen a nová mRNA bude zvednuta, čímž vznikne zcela jiný protein.

Celý život je založen na vazby mezi asi 20 různých aminokyselin, které všechny organismy používat a upravovat pro vlastní účely. Počet různých kombinací je neomezený, zatímco peptidové skupiny v proteinech tvoří peptidové páteře ve všech proteinech. Různé skupiny, připojené ke každé aminokyseliny způsobit molekulu složit a ohýbat se do složitých struktur, v důsledku slabé interakce mezi molekulami různých skupin. Proto v mnoha milionech proteinů vytvořených různými druhy existuje několik velmi podobných struktur, které odpovídají podobným sekvencím aminokyselin. Protože aminokyseliny jsou spojeny v sérii s podobným směrem, vědec obvykle čerpat a identifikovat proteiny od aminokyselin, nebo dusíku straně, a prochází karboxylové terminálu jako dokončovací bod.

kvíz

1. Když organismy konzumují jiné organismy, musí rozebrat peptidové vazby mezi aminokyselinami, aby mohly používat aminokyseliny, které vlastní proteiny. Která z následujících možností je nutná pro trávení bílkovin?
a. žaludeční kyselina
b. voda
C. zuby

2. Vědec potřebuje produkovat velké množství specifického proteinu pro lékařské účely. Která z těchto metod by byla nejúspěšnější ve výrobě bílkovin ve velkém měřítku?
a. tvorba jednotlivých proteinů ve zkumavkách.
b. geneticky inženýrství bakterie k vytvoření proteinu.
C. sběr a čištění bílkovin z přírody.

3. Peptidové vazby mezi aminokyselinami valin a tyrosin jsou stejné jako peptidové vazby mezi aminokyselinami serin a lysin. I tyto malé dipeptidy se však od sebe chovají velmi odlišně ve způsobu, jakým se celková molekula ohýbá a skládá. Pokud jsou peptidové vazby stejné, co způsobuje tento rozdíl?
a. každá aminokyselina má specifický postranní řetězec, který interaguje se svým okolím.
b. uhlíky v každé aminokyselině jsou různé, což způsobuje jiný tvar.
C. aminoskupiny každé aminokyseliny způsobují změny tvaru.